Мигрень

По ссылке tongkatali.org
tongkataliorg3@gmail.com
Обновлено 19 апреля 2023 года

В этой статье выдвигается гипотеза о том, что во многих случаях мигрень является заболеванием пищевого происхождения. Общими микроорганизмами-возбудителями являются различные бактерии, в том числе штаммы Lactobacillus, используемые для ферментации молока и овощей и влияющие на распад многих продуктов питания. Эти бактерии превращают аминокислоты в биогенные амины. Все организмы млекопитающих используют некоторые амины в качестве нейротрансмиттеров и в иммунной системе, а также могут сами синтезировать их в необходимых количествах. Избыток аминов, вырабатываемых самим организмом или поступающих в организм с пищей, расщепляется ферментами аминооксидазы, присутствующими в любом организме млекопитающих. Особенности этих ферментов заложены в генах и, следовательно, варьируются от человека к человеку. Некоторые люди справляются с аминами, поступающими в организм с пищей, лучше, чем другие. Это соответствует тому, что мигрень передается по наследству. Если избыток биогенных аминов не расщепляется своевременно, они вызывают, в крайнем случае, пищевое отравление, вплоть до летального исхода. В меньших масштабах, такова гипотеза этой статьи, плохо управляемый избыток биогенных аминов вызывает мигрень.

Болезни пищевого происхождения

Управление по контролю за продуктами и лекарствами США на своих страницах для потребителей классифицирует 16 заболеваний как болезни пищевого происхождения. [What You Need to Know about Foodborne Illnesses]. Из них 14 вызываются бактериями и 2 - вирусами. Инфекция сальмонеллы - самая известная бактериальная, а гепатит А - самое известное вирусное заболевание пищевого происхождения.

Самым опасным заболеванием пищевого происхождения в списке FDA является ботулизм, вызываемый бактериями Clostridium botulinum. Вспышка заболевания в США была связана с картофелем, запеченным в алюминиевой фольге. [Botulism: the hazardous baked potato]. Когда 13 июня 2017 года Отто Уормбиер, приговоренный к 15 годам каторжных работ за то, что якобы снял с пола отеля пропагандистский плакат, был возвращен Северной Кореей, он находился в коме от инфекции ботулизма и умер через 4 дня. Оплата счета северокорейской больницы на сумму 2 миллиона долларов США была одобрена Трампом[Reuters].

Однако определение пищевых болезней, данное FDA, слишком узкое. В список также следует включить отравление тяжелыми металлами, поскольку его легко избежать, отказавшись от употребления загрязненной пищи. Целиакия, аутоиммунное заболевание, вызванное употреблением пшеницы, также должна быть в списке, и, конечно, ожирение, мать всех болезней, передающихся через пищу. Также добавьте отравление скумбрией, вызванное высоким уровнем гистамина (скумбрия - это категория рыб, в которую входят макрель, барракуда и тунец). И не забудьте про мигрень, вызываемую тирамином, который, как и гистамин, попадает в пищу благодаря бактериям, декарбоксилирующим аминокислоты.

Что происходит во время приступов мигрени?

Традиционный взгляд на мигрень объяснял ее как сосудистое заболевание. Считалось, что во время фазы ауры кровеносные сосуды вокруг черепа сужаются (или спазмируются). Это уменьшает приток крови к глазам, вызывая типичные зрительные эффекты, такие как мерцание, слепые пятна или другие чувственные недостатки. Затем кровеносные сосуды непропорционально расширяются и оказывают давление на нервы вокруг черепа, вызывая боль.

Оказалось, что старая наука ошибалась. Когда кровеносные сосуды измеряли во время ауры и фазы головной боли, они не сужались и не расширялись в соответствии с теорией. В 2009 году журнал Brain (один из ведущих мировых журналов по неврологии, издаваемый Oxford University Press с 1878 года) подвел итог смене ветров в заголовке: «Сосудистая теория мигрени - великая история, разрушенная фактами». [Brain, Volume 132, Issue 1, January 2009]

В начале третьего тысячелетия получила распространение новая теория. Мигрень стали считать неврологическим расстройством, подобным эпилепсии, но обычно не таким тяжелым. Предполагаемое ключевое событие назвали кортикальной распространяющейся депрессией, «медленно распространяющейся волной деполяризации, за которой следует подавление активности мозга». [Nature]. Бразильский невролог Аристидес де Азеведо Пачеко Леан открыл это явление в 1944 году. Он вскрыл черепа наркотизированных кроликов и вставил несколько электродов, чтобы спровоцировать эпилептические припадки. Вместо этого возникла распространяющаяся депрессия мозговой активности. [Aristides Leão’s discovery]. Интересно, что «кортикальная распространяющаяся депрессия (КРД) может быть заблокирована разрезом в коре головного мозга». [Scientific Electronic Library Online].

Помните: Лобная лоботомия (сверление отверстий во лбу человека) была начата португальским неврологом Антониу Каэтану де Абреу Фрейре Эгас Монисом в середине 1930-х годов, чтобы успокоить неуправляемых психиатрических пациентов. Это «решение» принесло ему Нобелевскую премию в 1949 году. В настоящее время также предлагается хирургическое лечение мигрени. Оно заключается в отсечении различных ветвей тройничного нерва. Как и лобная лоботомия, она необратима.

Итак, какова же связь между мигренью и кортикальной распространяющейся депрессией. Никакое вмешательство в кортикальную распространяющуюся депрессию никогда не останавливало мигрень, и никогда не удавалось вызвать мигрень, вызвав кортикальную распространяющуюся депрессию. Все исследования кортикальной распространяющейся депрессии проводились на кроликах и кошках. Невозможно было даже доказать существование кортикальной распространяющейся депрессии у людей, если только человек не перенес обширную травму мозга. Причина: кортикальная распространяющаяся депрессия распространяется по поверхности мозга. Она не так легко перескакивает через сульчи (борозды в складках мозга) из мозговых гири (выпуклые складки) в гири; но сильно поврежденный мозг не имеет разделенных складок, как здоровый мозг, поэтому корковая депрессия распространяется легче. Во время приступов мигрени у людей никогда не измерялась кортикальная распространяющаяся депрессия (факт, для которого неврологи придумали множество оправданий). [Persistent questions]

Так как же кортикальная распространяющаяся депрессия была связана с мигренью? Ну, с помощью интуиции! В 1958 году Питер Милнер, инженер-электрик, переквалифицировавшийся в нейробиолога, почувствовал, что временные рамки и медленные изменения интенсивности мигренозных аур похожи на временные рамки, рассчитанные (не измеренные!) для кортикальных распространяющихся депрессий (от 2 до 6 мм/мин) в человеческом мозге. [Cortical spreading depression in neurological disorders: migraine ...] Илнер основывал свою гипотезу на наблюдениях психолога Карла Лэшли, который описывал собственные ауры мигрени как медленные волны, захлестывающие зрение.

Ничего себе! Только это?

Да.

В 2018 году в журнале Neurological Research был опубликован обзор кардиолога Пита Боргдорффа под заголовком «Аргументы против роли кортикальной распространяющейся депрессии при мигрени». В аннотации говорилось следующее: «КУР трудно вызвать у человека, а показания электроэнцефалографии (ЭЭГ) не уплощаются во время мигрени (в отличие от ЭЭГ при КУР). Более того, в отличие от КУР, мигрень может возникать двусторонне и не сопровождается нарушением гематоэнцефалического барьера, повышением мозгового метаболизма или набуханием клеток головного мозга». Пептид, связанный с геном кальцитонина, который считается характерным для мигренозной боли, повышается в крови из наружной яремной вены во время мигрени у людей, но не во время КУР у кошек или крыс.» Еще одна замечательная история, разрушенная фактами.

Менее грандиозная гипотеза рассматривает мигрень как часто спорадическое воспаление тройничного нерва. Преимущество этой теории заключается в том, что существуют параметры, которые действительно можно измерить. Один из них - нейропептид кальцитонин-ген-связанный пептид, который, как указано в приведенной выше цитате, повышается в крови из яремной вены во время мигренозной головной боли.

В качестве научного объяснения мигрени кортикальная распространяющаяся депрессия, вероятно, подверглась смерти мозга.

Медицинский маркетинг

Кортикальная распространяющаяся депрессия, однако, все еще очень жива в маркетинговых усилиях неврологов. На YouTube полно роликов, загруженных сайтами, посвященными головной боли. Неврологи хотят, чтобы вы воспользовались их услугами... сложная диагностика, дорогие консультации, за которые они выставляют счет вашей страховой компании. Примерно 20 процентов американцев страдают от мигрени [Источник: The Prevalence and Impact of Migraine and Severe Headache in the United States: Figures and Trends From Government Health Studies]. 65 миллионов потенциальных пациентов. Если только половина из них придет на консультацию к невропатологу, это будет огромная удача.

Неврологи будут выписывать неврологические препараты, как правило, дорогие. Таким образом, большая фармацевтическая компания идет на поводу у неврологов.

Пищевые триггеры

Сосудистая, неврологическая и воспалительная теории мигрени сосредоточены на том, что происходит во время приступов мигрени. Совершенно другая точка зрения сосредоточена на том, что вызывает приступы мигрени. Пациентов, которые вылечились, потому что смогли избежать причин приступов мигрени, не будет сильно волновать, что происходит во время них. Во всяком случае, они больше не страдают.

Биогенные амины, в основном тирамин и гистамин, уже давно считаются триггерами мигрени. В достаточно высоких дозах тирамин и гистамин, содержащиеся в пище, вызывают тошноту не только у страдающих мигренью, но и у любого человека.

Списки запрещенных и разрешенных продуктов для страдающих мигренью в изобилии представлены на неакадемических сайтах. Многие из этих списков сомнительны. На страдающих мигренью влияют не конкретные продукты, а содержание в них тирамина и гистамина. А в любом продукте они варьируются от партии к партии в зависимости от нескольких параметров.

Например, содержание гистамина в сэндвиче с тунцом может отличаться в 1000 раз, если один и тот же сэндвич с тунцом куплен в одном и том же магазине, но с разницей в неделю. Может быть, у них сломался холодильник, как знать.

В одном и том же фрукте содержание тирамина может отличаться в 100 раз, в зависимости от того, в каких условиях он был собран и как обработан. Если тирамин попал в организм, его уже не вывести, если только не ввести в него ферменты аминооксидазы, которые превращают аминную группу в аммиак (NH3). Кипячение, томление или даже жарка во фритюре не удалят тирамин или гистамин, но могут легко замаскировать вкус, который в противном случае выдал бы порчу.

Чтобы гистамин и тирамин имели хоть какое-то значение, их необходимо определять количественно. Это не значит, что сыр «запрещен», потому что содержит тирамин, а фрукты и овощи «разрешены».

Декарбоксилирование аминокислот

Человеческий организм использует 20 аминокислот для синтеза белков. 9 из них являются незаменимыми, они должны поступать с пищей. Это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин. Еще 11 могут поступать с пищей или получаться человеческим организмом из незаменимых аминокислот. Это: аланин, аргинин, аспарагин, аспаргиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин.

Человеческие ферменты или ферменты бактерий, находящихся в организме человека или присутствующих в потребляемой нами пище, превращают аминокислоты в амины путем декарбоксилирования (удаления молекул карбондиоксида CO2).

К ферментативным производным аминокислот относятся:

гистамин (важнейший амин иммунной системы) из гистидина. тирамин из тирозина; несколько важных нейротрансмиттеров, объединенных в группу катехоламинов, также являются производными тирамина: дофамин, норадреналин, адреналин
Агматин из аргинина
Путресцин, спермидин, спермин из аргинина, глутамина
или орнитина
Кадаверин из лизина, глутамина или орнитина
ß-фенилэтиламин из фенилэтилаланина
Серотонин и триптамин из триптофана

Большинство этих аминов выполняют важные функции в организме человека. Кадаверин, путресцин, спермидин и спермин необходимы клеткам для синтеза белка и мембран. Однако в патологии человека наибольшее значение имеют гистамин и тирамин. И эта статья посвящена именно тирамину.

Было установлено, что следующие бактерии вырабатывают тирамин:
Грамположительный: Bacillus thuringiensis.
Carnobacterium divergens1, Enterococcus durans,
Enterococcus hirae, Enterococcus faecalis,
Enterococcus faecium, Lactobacillus brevis,
Lactobacillus curvatus, Tetragenococcus halophilus
Грамотрицательные: Pseudomonas entomophila,
Pseudomonas putida, Pseudomonas putida,
Gluconacetobacter diazotrophicus, Granulibacter bethesdensis [Источник: Tyramine and Phenylethylamine Biosynthesis by Food Bacteria ]

Тирамин

Наиболее полный список измерений тирамина был составлен Габи Андерсен, Патриком Марсинеком, Николь Зульцингер, Петером Шиберле, Дитмаром Краутвурстом и опубликован в феврале 2019 года в журнале Nutrition Reviews [Food sources and biomolecular targets of tyramine ]. Будьте готовы к неожиданностям..

Молочные продукты (кроме сыра)

Пахта, 2,2 мг/кг, Souci et al (2016)

Коровье молоко, не обнаружено, Novella-Rodriguez et al (2000)

Сливки, 1,7 мг/кг, Souci et al (2016)

Сметана, 1,4 мг/кг, Souci et al (2016)

Кварк, 2,4 мг/кг, Souci et al (2016)

Йогурт, 1,3 мг/кг, Souci et al (2016)
Не обнаружено, Mayr & Schieberle (2012)
Не обнаружено, Novella-Rodriguez et al (2000)

Из трех тестов два оказались отрицательными, а один тест, который вообще обнаружил тирамин, выявил лишь очень небольшое его количество. Но имейте в виду: испорченный йогурт может содержать тирамин до опасного уровня. Разновидности Lactobacillus, ответственные за ферментацию йогурта, являются чемпионами по превращению тирозина в тирамин.

Сыр

Для сыров был отмечен широкий спектр измерений. Для бри он варьировался от не обнаруженного до 260,0 мг/кг в тестах, проведенных одной командой, для пармезана - от 4,0 мг/кг до 290,0 мг/кг, для гауды - от 20,0 мг/кг до 670,0 мг/кг, для рокфора - от 27,0 мг/кг до 1100,0 мг/кг. Для эдама - от 13,5 мг/кг до 310,0 мг/кг тремя командами. Ни для одного продукта питания нет таких запутанных и неравных измерений, как для сыра. В разных марках или партиях одного и того же вида сыра может содержаться в 50 раз больше тирамина, чем в других марках или партиях, и вы не можете понять, почему. Это может быть недостаток культуры, или процесс старения, или событие во время транспортировки.

Аппенцеллер, 55,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Бри, не обнаружено до 260,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Камамбер, 37,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Чеддер, 350,0 мг/кг, Souci et al (2016) 130,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Эдам, 310,0 мг/кг, Souci et al (2016)
13,5 мг/кг, Lange et al (2002)
25,6 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Эмменталь, 42,0 мг/кг, Souci et al (2016) 128,7 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Фета, от 152,0 мг/кг до 246,0 мг/кг, Valsamaki et al (2000)

Горгонзола, 8,0 мг/кг, Lange et al (2002) Гауда, от 20,0 мг/кг до 670,0 мг/кг, Souci et al (2016) Грюйер, 37,0 мг/кг, Souci et al (2016) Лердаммер, не обнаружено, Mayr & Schieberle (2012)

Пармезан, от 4,0 мг/кг до 290,0 мг/кг, Souci et al (2016)
3,75 мг/кг, Mayr & Schieberle (2012)

Рокфор, от 27,0 мг/кг до 1100,0 мг/кг, Souci et al (2016)
152,0 мг/кг, Lange et al (2002)

Тильзит, 32,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Мясо

Куриная печень, 100,0 мг/кг, Souci et al (2016) 50,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Ветчина, вареная, от 6,0 мг/кг до 108,0 мг/кг, Saccani et al (2005)

Ветчина, сухая вяленая, 7,5 мг/кг, Lange et al (2002)
4,0 мг/кг - 171,0 мг/кг, Saccani et al (2005)

Луковая колбаса, 32,0 мг/кг, Lange et al (2002)

Печень быка, 270,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Свинина, свежее мясо, не обнаружено до 56,0 мг/кг, Saccani et al (2005) Салями, 77,1 мг/кг, Mayr & Schieberle (2012)
17,0 мг/кг, Ланге и др. (2002)

Рыба

Треска, 2,0 мг/кг, Lange et al (2002)

Ферментированный рыбный соус, 276,0 мг/л - 357,0 мг/л, Kirschbaum et al (2000)

Сельдь, не обнаружено, Ланге и др. (2002)

Сельдь, вяленая, не обнаружено до 3000,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Скумбрия, от 25,8 мг/кг до 27,4 мг/кг, Shakila et al (2001)

Скумбрия в рассоле, не обнаружено, Shakila et al (2001)

Скумбрия солено-сушеная, 398,4 мг/кг - 413,8 мг/кг, Shakila et al (2001)

Лосось, не обнаружено, Ланге и др. (2002)

Сардины, от 16,2 мг/кг до 11,8 мг/кг, Shakila et al (2001)

Сардины в масле, не обнаружено, Shakila et al (2001)

Сардина, высушенная в соли, от 169,5 мг/кг до 178,1 мг/кг, Shakila et al (2001)

Сиговая рыба, 9,4 мг/кг - 10,7 мг/кг, Shakila et al (2001)

Сиговая рыба, сушеная в соли, 154,2 мг/кг - 154,1 мг/кг, Shakila et al (2001)

Креветки, от 8,8 мг/кг до 12,6 мг/кг, Shakila et al (2001)

Креветки, сушеные в соли, от 693,2 мг/кг до 704,7 мг/кг, Shakila et al (2001)

Тунец, 0,06 мг/кг, Mayr & Schieberle (2012)

Тунец в масле, 0,72 мг/кг, Souci et al (2016)
Не обнаружено до 1,2 мг/кг, Shakila et al

Алкогольные напитки

Пиво, Pilsner lager, 1,4 мг/л, Souci et al (2016) 6,85 мг/л, Kalac et al (1997)

Пиво, немецкий фольбир, 1,8 мг/л - 12,0 мг/л, Souci et al (2016)

Пиво, безалкогольное, 1,2 мг/л, Souci et al (2016) 6,16 мг/л, Kalac et al (1997)

Вино, портвейн, 0,51 мг/л, Cunha et al (2011)

Вино, красное, не обнаружено до 20,0 мг/л, Souci et al (2016)
1,93 мг/л, Mayr & Schieberle (2012)
От 0,8 мг/л до 2,6 мг/л, Landete et al (2005)
38,8 мг/л, Tarjan & Janossy (1978)
1,40 мг/л, Marcobal et al (2005)
Не обнаружено до 0,292 мг/л, Anli et al (2004)
3,1 мг/л, Lüthy & Schlatter (1983)

Вино, белое, не обнаружено до 3,0, Souci et al (2016) 110,8 мг/л, Tarjan & Janossy (1978)
1,2 мг/л - 22,7 мг/л, Lüthy & Schlatter (1983)

Фрукты

Яблоко, не обнаружено, Tarjan & Janossy (1978)

Яблочный сок, 0,1 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Авокадо, 23,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Банан, 7,0 мг/кг, Souci et al (2016) 0,9 мг/кг, Lavizzari et al (2006)

Смородина, не обнаружено, Tarjan & Janossy (1978)

Смородиновый сок, свежевыжатый, 3,26 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Виноград, 691,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978) Виноградный сок, 0,04 мг/л, Cunha et al (2011) 0,1 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Грейпфрутовый сок, свежевыжатый, 0,1 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Фундук, 1,8 мг/кг, Lavizzari et al (2006)

Апельсин, 10,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Апельсиновый сок, 0,21 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Апельсиновый сок, свежевыжатый, от 0,1 мг/л до 0,49 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Персик, не обнаружено, Tarjan & Janossy (1978)

Груша, не обнаружено, Tarjan & Janossy (1978)

Слива, не обнаружено до 6,0 мг/кг, Souci et al (2016) Не обнаружено, Tarjan & Janossy (1978)

Малина, от 10,0 мг/кг до 90,0 мг/кг, Souci et al (2016)

Малиновый сок, свежевыжатый, 66,66 мг/л, Maxa & Brandes (1993)

Арбуз, 460,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Овощи

Свекла, 160,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Капуста, 670,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Китайская капуста, 1,26 мг/кг, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Капуста, квашеная капуста, 20,0 мг/кг, Souci et al (2016)
60,66 мг/кг, Mayr & Schieberle (2012)
6,0 мг/кг, Lange et al (2002)

Капуста, ферментированный сок, от 37,1 мг/л до 73,0 мг/л, Kirschbaum et al (2000)

Кольраби, 930,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Морко

вь, 0,001 мг/кг, Sulzinger et al (2016)
119,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Морковный сок, 0,002 мг/л, Sulzinger et al. (2016)

Цветная капуста, 400,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Огурец, 250,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Эндивий, 1,60 мг/кг, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Зеленый горошек, замороженный, 8,7 мг/кг, Kalac et al (2002)

Бобы Харико, 160,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Латук айсберг, 0,94 мг/кг, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Мисо, от 24,6 мг/кг до 349,0 мг/кг, Kirschbaum et al (2000)
не обнаружено до 49,8 мг/кг, Yen (1986)

Оливки, не обнаружено, Ланге и др. (2002)

Паприка, 266,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Картофель, 1,14 мг/кг, Sulzinger et al. (2016)
840,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)
2,0 мг/кг, Lavizzari et al. (2006) Картофель, жаренный во фритюре, запеченный, 1,77 мг/кг, Sulzinger et al. (2016)

Жареный картофель, сырой, 0,77 мг/кг, Sulzinger et al. (2016)

Радиккио, 2,73 мг/кг, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Редис, 200,0 мг/кг, Tarjan & Janossy (1978)

Соевый соус, от 17,7 мг/л до 172,0 мг/л, Киршбаум и др. (2000)
16,1 мг/л - 1699,0 мг/л, Йен (1986)

Соевые бобы, 9

Другие

Шоколад, 3,11 мг/кг, Mayr & Schieberle (2012) 0,3 мг/кг, Lavizzari et al (2006)

Кофе, молотый, от 1,26 мг/кг до 16,14 мг/кг, Restuccia et al (2015)

Кофе, заваренный, от 0,25 мг/л до 1,89 мг/л, Restuccia et al (2015)

Ссылки:

Alkhouli, M; Mathur, M; Patil, P. (2014), Revisiting the “cheese reaction”: more than just a hypertensive crisis? Journal of Clinical Psychopharmacology:, Volume 34, Issue 5, Pages 665-667, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25118080/

American Chemical Society New Test Could Help Consumers Avoid Surprise Headaches From Chocolate, Wine, American Chemical Society, https://www.sciencedaily.com/releases/2007/10/071001125645.htm

Andersen, G; Krautwurst, D; (2016) Trace amine-associated receptors in the cellular immune system, In: Farooqui T, Farooqui AA, eds. Trace Amines and Neurological Disorders: Potential Mechanisms and Risk Factors. San Diego, CA: Academic Press, Pages 97–106,https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Trace%20Amines%20and%20Neurological%20Disorders%3A%20Potential%
20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors&
author=G%20Andersen&author=D.%20Krautwurst&author=T%20Farooqui&
author=AA%20Farooqui&publication_year=2016&book=Trace%20Amines%20
and%20Neurological%20Disorders%3A%20
Potential%20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors

Andersen, Gaby; Marcinek, Patrick; Sulzinger, Nicole; Schieberle, Peter; Krautwurst, Dietmar (2019), Food sources and biomolecular targets of tyramine Nutrition Reviews, Volume 77, Issue 2, Pages 107–115, https://doi.org/10.1093/nutrit/nuy036

Anli, RE; Vuralb, N; Yilmaza, S, (2004) The determination of biogenic amines in Turkish red wines. Journal of Food Composition and Analysis, Volume 17, Issue 1, Pages 53-62 https://doi.org/10.1016/S0889-1575(03)00104-2

Antibody Affinity, Bio-Rad, https://www.bio-rad-antibodies.com/antigen-antibody-interactions.html

Arnau, J; Guerrero, L; Sárraga, C. (1998), The effect of green ham pH and NaCl concentration on cathepsin activities and the sensory characteristics of dry-cured hams Journal Science Food Agriculture, Vol. 77: Pages 387–392, http://dx.doi.org/10.1002/(ISSN)1097-0010

Asatoor, A M; Levi, A J; Milne, M.D. (1963) Tranylcypromine and cheese, The Lancet, Volume 282, ISSUE 7310, P733-734, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)90368-4

Babusyte, A; Kotthoff, M; Fiedler, J.; Krautwurst, D. (2013) Biogenic amines activate blood leukocytes via trace amine-associated receptors TAAR1 and TAAR2, Journal of Leukocyte Biology, Volume 93, Issue 3, Pages 387-394, https://doi.org/10.1189/jlb.0912433

Bartkiene, E; Krungleviciute, V; Juodeikiene, G; et al. (2015), Solid state fermentation with lactic acid bacteria to improve the nutritional quality of lupin and soya bean Journal Science Food Agriculture Vol 95(6): Pages 1336-42, https://doi.org/10.1002/jsfa.6827

Berry, MD. (2004), Mammalian central nervous system trace amines. Pharmacologic amphetamines, physiologic neuromodulators, Journal of Neurochemistry, Volume 90, Issue 2, Pages 257-271, https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2004.02501.x

Bieck, P.R.; Antonin, K.H. (1988) Oral tyramine pressor test and the safety of monoamine oxidase inhibitor drugs: comparison of brofaromine and tranylcypromine in healthy subjects, Journal of Clinical Psychopharmacology, Volume 8, Issue 4, Pages 237-245, https://journals.lww.com/psychopharmacology/Citation/1988/08000/Oral_Tyramine_
Pressor_Test_and_the_Safety_of.2.aspx

Blackwell, B. (1963), Hypertensive crisis due to monoamine-oxidase inhibitors, Lancet, Volume 282, ISSUE 7313, P849-851, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)92743-0

Borowsky, B; Adham, N; Jones, K A; Raddatz, R; Artymyshyn, R; Ogozalek, KL; Durkin, M M; Lakhlani, P P; Bonini, J A; Pathirana, S; Boyle, N; Pu, x; Kouranova, E; Lichtblau, H; Ochoa, F Y; Branchek, T A; Gerald, C (2001) Trace amines: identification of a family of mammalian G protein-coupled receptors, PNAS Vol 98 (16) Pages 8966-8971; https://doi.org/10.1073/pnas.151105198

Bonetta S, Carraro E, Coisson JD, Travaglia, F; Arlorio, M (2008), Detection of biogenic amine producer bacteria in a typical Italian goat cheese, Journal of Food Protection, Vol. 71 (1): Pages 205–209, https://doi.org/10.4315/0362-028X-71.1.205

Borgdorff, Piet (2017), Arguments against the role of cortical spreading depression in migraine, Neurological Research, Volume 40, Issue 3 , https://doi.org/10.1080/01616412.2018.1428406

Broadley, KJ. (2010), The vascular effects of trace amines and amphetamines Pharmacology & Therapeutics, Volume 125, Issue 3, Pages 363-375, https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2009.11.005

Broadley, KJ; Fehler, M; Ford, WR, Kidd, EJ (2013), Functional evaluation of the receptors mediating vasoconstriction of rat aorta by trace amines and amphetamines, European Journal of Pharmacology, Volume 715, Issues 1–3, Pages 370-380, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2013.04.034

Bover-Cid, S; Hugas, M; Izquierdo-Pulido, M; Vidal-Carou, MC (2001) Amino acid-decarboxylase activity of bacteria isolated from fermented pork sausages, International Journal of Food Microbiology Volume 66, Issue 3, Pages 185-189, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00526-2

Bueno-Solano, Carolina; López-Cervantes, Jaime, Sánchez-Machado, Dalia I.; Campas-Baypoli, Olga N. (2012), HPCL determination of histamine, tyramine and amino acids in shrimp by-products, Departamento de Biotecnología y Ciencias Alimentarias, Instituto Tecnológico de Sonora, https://doi.org/10.1590/S0103-50532012000100014

Burdychova, R; Komprda, T. (2007), Biogenic amine-forming microbial communities in cheese, FEMS, Volume 276, Issue 2, Pages: 129-215, https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2007.00922.x

Chander, H; Batish, VK; Babu, S, Singh, RS (1989), Factors affecting amine production by a selected strain of Lactobacillus bulgaricus, Journal of Food Science, Volume54, Issue 4, Pages 940-942, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1989.tb07917.x

Chiellini, G; Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Tobias, S C; DeBarber, A; Brogioni, S; Ronca-Testoni, S; Cerbai, E; Grandy, DV; Scanlan, TS; Zucchi, R. (2007), Cardiac effects of 3-iodothyronamine: a new aminergic system modulating cardiac function, The FASEB Journal, Volume21, Issue 7, Pages 1597-1608, https://doi.org/10.1096/fj.06-7474com

Chong, CY; Abu Bakar, F; Rahman, RA; Bakar, J; Zaman, MZ (2014), Biogenic amines, amino acids and microflora changes in Indian mackerel (Rastrellinger kanagurta) stored at ambient (25–29 °C) and ice temperature (0 °C), Journal of Food Science and Technology Volume 51, Pages 1118–1125, https://doi.org/10.1007/s13197-012-0621-3

Cid, SB; Miguelez-Arrizado, MJ; Becker, B; Holzapfel, W H.; Vidal-Caroua, M C (2008) Amino acid decarboxylation by Lactobacillus curvatus CTC273 affected by the pH and glucose availability, Food Microbiology, Volume 25, Issue 2, Pages 269-277, https://doi.org/10.1016/j.fm.2007.10.013

Cohen, G; Farooqui, R; Kesler, N. (1997), Parkinson disease: a new link between monoamine oxidase and mitochondrial electron flow, PNAS, Vol 94 (10) Pages 4890-4894,https://doi.org/10.1073/pnas.94.10.4890

Cohen, G. (2000), Oxidative stress, mitochondrial respiration, and Parkinson's disease, Annals of the New York Academy of Sciences, Volume 899, Issue 1, Pages: ix-xi, 1-424, https://nyaspubs.onlinelibrary.wiley.com/toc/17496632/2000/899/1

Coton, M; Romano, A; Spano, G; Zieglerb, K.; Vetrana, C; Desmarais, C.; Lonvaud-Fune, A.; Lucas, P.; Cotona, E. (2010), Occurrence of biogenic amine-forming lactic acid bacteria in wine and cide, Food Microbiology Volume 27, Issue 8, Pages 1078-1085, https://doi.org/10.1016/j.fm.2010.07.012

Cunha, SC; Faria, MA; Fernandes, JO (2011) Gas chromatograph–mass spectrometry assessment of amines in Port wine and grape juice after fast chloroformate extraction/derivatization Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 59(16): Pages 8742-53, https://doi.org/10.1021/jf201379x

Dainty, R; Blom, H. (1995), Flavour chemistry of fermented sausages, Boston, MA: Springer Science+Business Media, Pages 176–193, https://scholar.google.com/scholar?cites=14094098160528838449&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en

Danchuk, Alexandra I; Komova, Nadezhda S.; Mobarez, Sarah N.; Doronin, Sergey Yu; Natalia A; Burmistrova, Markin, Alexey V.; Duerkop, Axel (2020), Optical sensors for determination of biogenic amines in food, Analytical and Bioanalytical Chemistry. https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-020-02675-9

D’Andrea, G; D’Arrigo, A; Dalle Carbonare, M; Leon, A. (2012) Pathogenesis of migraine: role of neuromodulators, Headache, Volume 52, Issue 7 Pages: 1067-1205, https://doi.org/10.1111/j.1526-4610.2012.02168.x

D’Andrea, G; Terrazzino, S; Fortin, D; Farruggio, A; Rinaldi, L; Leon, A. (2003), HPLC electrochemical detection of trace amines in human plasma and platelets and expression of mRNA transcripts of trace amine receptors in circulating leukocytes, Neuroscience Letters, Volume 346, Issues 1–2, Pages 89-92, https://doi.org/10.1016/S0304-3940(03)00573-1

Del Rio, B; Redruello, B; Linares, D M; Linares, DM; Ladero, V; Fernandez, M; Linares, D. M.; Martin, M. C.; Ruas-Madiedo, P; Alvarez, MA (2017) The dietary biogenic amines tyramine and histamine show synergistic toxicity towards intestinal cells in culture, Food Chemistry, Volume 218, Pages 249-255, https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.09.046

Dinter, J; Muhlhaus, J; Wienchol, C. L.; Yi, C X; Nürnberg, D; Morin, S; Grüters, A; Köhrle, J; Schöneberg, T; Tschöp, M; Krude, H; Kleinau, G; Bieberman, H (2015), Inverse agonistic action of 3-iodothyronamine at the human trace amine-associated receptor 5 PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0117774

Doeun, Dara; Davaatseren, Munkhtugs; Chung, Myung-Sub (2017), Biogenic amines in foods, Food Science Biotechnology Vol. 26(6). Pages 1463–1474, https://dx.doi.org/10.1007%2Fs10068-017-0239-3

EFSA Journal EFSA Panel on Biological Hazards (BIOHAZ). Scientific opinion on risk based control of biogenic amine formation in fermented foods, EFSA Journal, Vol 9(10): Pages 2393, https://doi.org/10.2903/j.efsa.2011.2393

Fernandez, M; Linares, DM; Rodriguez, A; Alvarez, M.A. (2007), Factors affecting tyramine production in Enterococcus durans IPLA 655, Applied Microbiology and Biotechnology, Vol 73, pages 1400–1406, https://doi.org/10.1007/s00253-006-0596-y

Espinoza, S; Gainetdinov, RR. (2017), Neuronal functions and emerging pharmacology of TAAR1. In:Krautwurst D, Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing; 2017:175–194, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Taste%20and%20Smell&author=S%20Espinoza
&author=RR.%20Gainetdinov&author=D%20Krautwurst&publication_year=2017&book=Taste%20and%20Smell

Farooqui, T; Farooqui,AA (2016), Trace Amines and Neurological Disorders, Google Books,https://books.google.com/books?hl=en&lr=&id=Wj8oCwAAQBAJ&oi=fnd&pg=PP1&ots=o5BeyXT7Tr&sig=frUKOjJGDYmkf4nyURoQrA644DA

Finberg, JP; Gillman, K. (2011), Selective inhibitors of monoamine oxidase type B and the “cheese effect”, International Review of Neurobiology, Volume 100, Pages 169-190, https://doi.org/10.1016/B978-0-12-386467-3.00009-1

Fogel, WA; Lewinski, A; Jochem, J. (2007), Histamine in food: is there anything to worry about? Biochemical Society Transactions, Volume 35 (2): Pages 349–352, https://doi.org/10.1042/BST0350349

Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Chiellini, G; Vargiu, R; Ronca-Testoni, S; Scanlan, T S; Grandy, D K; Zucchi, R (2008), Cardiac effects of trace amines: pharmacological characterization of trace amine-associated receptors, European Journal of Pharmacology, Volume 587, Issues 1–3, Pages 231-236, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2008.03.055

Gardini, F; Martuscelli, M; Caruso, MC, Galgano, F; Crudeleb, MA; Favati, F; Guerzonia, M A; Suzzi, G (2001), Effects of pH, temperature and NaCl concentration on the growth kinetics, proteolytic activity and biogenic amine production of Enterococcus faecalis, International Journal of Food Microbiology, Volume 64, Issues 1–2, Pages 105-117, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00445-1

Gardini, F; Ozogul, Y; Suzzi, G; Suzzi, G; Tabanelli1, G; Özogul, F (2016), Technological factors affecting biogenic amine content in foods: a review. Front Microbiology, Vol. 7: Page 1218, https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fmicb.2016.01218/full

Gloria, MB; Tavares-Neto, J; Labanca, RA, et al. (2005) Influence of cultivar and germination on bioactive amines in soybeans (Glycine max L. Merril) Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 53(19): Pages 7480-5 https://doi.org/10.1021/jf0509310

Goadsby, Peter J. (2009) The vascular theory of migraine—a great story wrecked by the facts , Brain, Volume 132, Issue 1, Pages 6–7, https://doi.org/10.1093/brain/awn321

Gozal, EA; O'Neill, BE; Sawchuk, MA; Zhu, H; Halder, M; Chou CC; Hochman, S. (2014) Anatomical and functional evidence for trace amines as unique modulators of locomotor function in the mammalian spinal cord, Frontiers Neural Circuits, Vol 07, https://doi.org/10.3389/fncir.2014.00134

Granvogl, M; Bugan, S, Schieberle, P. (2006) Formation of amines and aldehydes from parent amino acids during thermal processing of cocoa and model systems: new insights into pathways of the Strecker reaction, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Volume 54, Issue 5, Pages 1730–1739, https://doi.org/10.1021/jf0525939

Hambach, Anke; Evers, Stefan; Summ, Oliver; Husstedt, Ingo W; Frese, Achim (2013), The impact of sexual activity on idiopathic headaches: an observational study, Cephalalgia, Vol. 33(6):Pages 384-9. https://doi.org/10.1177/0333102413476374

Hanington, E. (1980), Diet and migraine, Journal of Human Nutrition, Vol 34(3): Pages 175-80, https://doi.org/10.3109/09637488009143438

Hauptmann, N; Grimsby, J; Shih, JC, Cadenas, E (1996), The metabolism of tyramine by monoamine oxidase A/B causes oxidative damage to mitochondrial DNA, Archives of Biochemistry and Biophysics, Volume 335, Issue 2, Pages 295-304, https://doi.org/10.1006/abbi.1996.0510

Innocente, N; D’Agostin, P; Formation of biogenic amines in a typical semihard Italian cheese, Journal of Food Protection, Vol. 65 (9): Pages 1498–1501, https://doi.org/10.4315/0362-028X-65.9.1498

Johansson, G; Berdague, JL; Larsson, M. Tran, N; Borcha, E (1994) Lipolysis, proteolysis and formation of volatile components during ripening of a fermented sausage with Pediococcus pentosaceus and Staphylococcus xylosus as starter cultures, Meat Science, Volume 38, Issue 2, 1994, Pages 203-218, https://doi.org/10.1016/0309-1740(94)90110-4

Kalac, P; Hlavatá, V; Krížek, M. (1997) Concentrations of five biogenic amines in Czech beers and factors affecting their formation. Food Chemistry, Volume 58, Issue 3, Pages 209-214, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(96)00098-2

Kalac, P; Švecová, S; Pelikánová, T. (2002), Levels of biogenic amines in typical vegetable product Food Chemistry, Volume 77, Issue 3, Pages 349-351, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00360-0

Karovicová, J; Kohajdová, Z. (2005), Biogenic amines in food. Chemical Paper [formerly Chem Zvesti],Vol 59: Pages 70–79, https://www.chempap.org/file_access.php?file=591a70.pdf

Khan, MZ; Nawaz, W. (2016), The emerging roles of human trace amines and human trace amine-associated receptors (hTAARs) in central nervous system Biomedicine & Pharmacotherapy Volume 83, Pages 439-449, https://doi.org/10.1016/j.biopha.2016.07.002

Kirschbaum, J; Rebscher, K; Bruckner, H. (2000), Liquid chromatographic determination of biogenic amines in fermented foods after derivatization with 3,5-dinitrobenzoyl chloride, Journal of Chromatography Volume 881, Issues 1–2, Pages 517-53 https://doi.org/10.1016/S0021-9673(00)00257-0

KD value: a quantitative measurement of antibody affinity, AbCam, https://www.abcam.com/primary-antibodies/kd-value-a-quantitive-measurement-of-antibody-affinity

Kleinau, G; Pratzka, J; Nurnberg, D; Grüters, A; Führer-Sakel, D; Krude, H; Köhrle, H; Schöneberg, T; Biebermann, H (2011), Differential modulation of Beta-adrenergic receptor signaling by trace amine-associated receptor 1 agonists, PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027073

Konczol, A; Rendes, K; Dekany, M; Müller, J; Riethmüller, E; Tibor, G (2016), Blood-brain barrier specific permeability assay reveals N-methylated tyramine derivatives in standardised leaf extracts and herbal products of Ginkgo biloba, Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, Volume 131, Issue 30, Pages 167-174, https://doi.org/10.1016/j.jpba.2016.08.032

Ladero, V; Gomez-Sordo, C; Sanchez-Llana, E; Sánchez-Llana, E; del Rio, B; Redruello, B; Fernández, M; Martín, M. C; Alvarez, MA (2016), Q69 (an E. faecalis-infecting bacteriophage) as a biocontrol agent for reducing tyramine in dairy products, Frontiers in Microbiology, Volume 7: Pages 445, https://doi.org/10.3389/fmicb.2016.00445

Landete, JM; Ferrer, S; Polo, L; et al. (2005), Biogenic amines in wines from three Spanish regions, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 53, Issue 4, Pages 1119–1124, http://dx.doi.org/10.1021/jf049340k

La Gioia, F; Rizzotti, L; Rossi F, Gardini, F; Tabanelli, G; Torriani, S. (2011), Identification of a tyrosine decarboxylase gene (tdcA) in Streptococcus thermophilus 1TT45 and analysis of its expression and tyramine production in milk, ASM Journals / Applied and Environmental Microbiology, Vol. 77, No. 3, https://doi.org/10.1128/AEM.01928-10

Lange, J; Thomas, K; Wittman, C. (2002), Comparison of a capillary electrophoresis method with high-performance liquid chromatography for the determination of biogenic amines in various food samples. Journal of Chromatography B Analytical Technology Biomed Life Sci. Vol 779: Pages 229–239. https://doi.org/10.1016/s1570-0232(02)00372-0

Lavizzari, T; Veciana-Nogués, M; Bover-Cid, S; Mariné-Font, Abel; Vidal-Carou, Maria Carmen (2006), Improved method for the determination of biogenic amines and polyamines in vegetable products by ion-pair high-performance liquid chromatography, Journal of Chromatography A, Volume 1129, Issue 1, Pages 67-72, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2006.06.090

Ledonne, A; Federici, M; Giustizieri, M; Pessia, M; Imbrici, P; Millan, M J; Bernardi, G; Mercuri, N B (2010), Trace amines depress D2-autoreceptor-mediated responses on midbrain dopaminergic cells, British Journal of Pharmacology, Volume 160, Issue6, Pages 1509-1520, https://doi.org/10.1111/j.1476-5381.2010.00792.x

Leuschner, RG; Hammes, WP. (1998) Degradation of histamine and tyramine by Brevibacterium linens during surface ripening of Munster cheese, Journal of Food Protection, Volume 61 (7): Pages 874–878, https://doi.org/10.4315/0362-028X-61.7.874

Leuschner, RG; Kurihara, R; Hammes, W.P. (1998), Effect of enhanced proteolysis on formation of biogenic amines by lactobacilli during Gouda cheese ripening, International Journal of Food Microbiology Volume 44, Issues 1–2, Pages 15-20 https://doi.org/10.1016/S0168-1605(98)00118-4

Linares, DM; Del Rio, B; Ladero V, Martínez, N.; Fernández, M; Martín, M C; Álvarez, M A. (2012) Factors influencing biogenic amines accumulation in dairy products, Frontiers in Microbiology, https://doi.org/10.3389/fmicb.2012.00180

Lüthy, J; Schlatter, C. (1983) Biogenic amines in foods: effects of histamine, tyramine and phenylethylamine on man, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung, Volume 177, Pages 439–443, https://doi.org/10.1007/bf01409672

Marcinek, P; Geithe, C, Krautwurst, D. (2017), Chemosensory G protein-coupled receptors (GPCR) in blood leukocytes. In:Krautwurst D , ed. Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing, Pages 151–173.

Marcobal, A; De Las Rivas, B; Landete, J M;, Tabera, L; Muñoz, R (2011) Tyramine and phenylethylamine biosynthesis by food bacteria, Critical Reviews in Food Science and Nutrition, Volume 52, Issue 5 https://doi.org/10.1080/10408398.2010.500545

Marcobal, A; Martin-Alvarez, PJ; Moreno-Arribas, MV; Muñoz, R (2006) A multifactorial design for studying factors influencing growth and tyramine production of the lactic acid bacteria Lactobacillus brevis CECT 4669 and Enterococcus faecium BIFI-58, Research in Microbiology, Volume 157, Issue 5, Pages 417-424, https://doi.org/10.1016/j.resmic.2005.11.006

Marcobal, A; Polo, MC; Marti´n-Álvarez, PJ; Moreno-Arribas, M.V. Biogenic amine content of red Spanish wines: comparison of a direct ELISA and an HPLC method for the determination of histamine in wines, Food Research International, Volume 38, Issue 4, Pages 387-394 https://doi.org/10.1016/j.foodres.2004.10.008

Martinez-Villaluenga, C; Frias, J; Gulewicz, P; Vidal-Valverde, C (2008), Food safety evaluation of broccoli and radish sprouts, Food and Chemical Toxicology, Volume 46, Issue 5, Pages 1635-1644, https://doi.org/10.1016/j.fct.2008.01.004

Maxa, E; Brandes, W. Biogene (1993) Amine in Fruchtsäften [in German], Mitt Klosterneuburg Rebe Wein Obstb Fruchteverwert, Vol 43, Num 3, pp 101-106, https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220007-5922%22&index=is

Mayevsky, Avraham; Doron, Avi; Manor, Tamar; Meilin, Sigal; Zarchin, Nili. Ouaknine, George E. (1996), Cortical spreading depression recorded from the human brain using a multiparametric monitoring system, Brain Research, Volume 740, Issues 1–2, Pages 268-274, https://doi.org/10.1016/S0006-8993(96)00874-8

Mayr, CM; Schieberle, P. (2012), Development of stable isotope dilution assays for the simultaneous quantitation of biogenic amines and polyamines in foods by LC-MS/MS. Journal Agricultural Food Chem. Vol 60: Pages 3026–3032, https://doi.org/10.1021/jf204900v

Moret, Sabrina; Smela, Dana; Populin, Tiziana; Conte, Lanfranco (2005) A survey on free biogenic amine content of fresh and preserved vegetables, Food Chemistry, Vol. 89(3): Pages 355-361, http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2004.02.050

Millichap, J Gordon (1988), Oligoantigenic Diet for Epilepsy and Migraine. Pediatric Neurology Briefs, Vol. 2(12), pp.91–92. http://doi.org/10.15844/pedneurbriefs-2-12-5

Millichap, J. Gordon; MYee, Michelle (2003) The diet factor in pediatric and adolescent migraine, Pediatric Neurology Volume 28, Issue 1, Pages 9-1 https://doi.org/10.1016/S0887-8994(02)00466-6

Naila, A, Flint, S, Fletcher, G, Bremer, P; Meerdink, G (2010) Control of biogenic amines in food—existing and emerging approaches, Journal of Food Science, Volume 75: Pages R139–R150 https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2010.01774.x

Nguyen, TV; Juorio, AV. (1989), Binding sites for brain trace amines, Cellular Molecular Neurobiology, Vol 9(3): Pages 297-311, https://doi.org/10.1007/bf00711411

Novella-Rodriguez, S; Veciana-Nogues, MT; Vidal-Carou, MC (2000), Biogenic amines and polyamines in milks and cheeses by ion-pair high performance liquid chromatography, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 48, Issue 11, Pages 5117–5123, https://doi.org/10.1021/jf0002084

Önal A. (2007) A review: current analytical methods for the determination of biogenic amines in foods. Food Chemistry, Volume 103, Issue 4, 2007, Pages 1475-1486 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.08.028

Philips, SR; Rozdilsky, B; Boulton, AA. (1978), Evidence for the presence of m-tyramine, p-tyramine, tryptamine, and phenylethylamine in the rat brain and several areas of the human brain, Biology of Psychiatry, Vol 13(1): Pages 51-7, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/623853

Poeaknapo, C. (2005), Mammalian morphine: de novo formation of morphine in human cells, Medical Science Moitor, Vol 1(5): Pages MS6-17, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15874902/

Prester, L. (2011) Biogenic amines in fish, fish products and shellfish: a review, Food Additives & Contaminants: Part A, Volume 28, 2011, Issue 11, Food Additives & Contaminants: Part A Volume 28, 2011 - Issue 11, https://doi.org/10.1080/19440049.2011.600728

Restuccia, D; Spizzirri, UG; Parisi, OI, Cirillo, G; Picci, N (2015) Brewing effect on levels of biogenic amines in different coffee samples as determined by LC-UV, Food Chemistry Volume 175, Pages 143-150 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.11.134

Roy, S; Ninkovic, J; Banerjee, S; Charboneau, R G; Das, S; Dutta, R; Kirchner, V. A; Koodie, L; Ma, J; Meng. J; Barke, RA (2011) Opioid drug abuse and modulation of immune function: consequences in the susceptibility to opportunistic infections, Journal of Neuroimmune Pharmacology, Volume 6, Article number: 442, https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs11481-011-9292-5#citeas

Russell, F. A.; King, R.; Smillie, S.-J.; Kodji, X; Brain, S. D. (2014) Calcitonin Gene-Related Peptide: Physiology and Pathophysiology, Physiological Reviews, Vol. 94(4): Pages 1099–1142. https://dx.doi.org/10.1152%2Fphysrev.00034.2013

Saccani, G; Tanzi, E; Pastore, P; Cavallic, S; Reyd, M. (2005), Determination of biogenic amines in fresh and processed meat by suppressed ion chromatography-mass spectrometry using a cation-exchange column, Journal of Chromatography A, Volume 1082, Issue 1, Pages 43-50, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2005.05.030

Sathyanarayana Rao, TS; Yeragani, VK. (2009) Hypertensive crisis and cheese, Indian Journal of Psychiatry, Volume : 51, Issue : 1 , Page : 65-66, https://www.indianjpsychiatry.org/text.asp?2009/51/1/65/44910

Sen, N.P. (2006) Analysis and Significance of Tyramine in Foods Journal of Food Science Vol. 34(1): Pages 22 - 26 http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1969.tb14354.x

Shakila, RJ; Vasundhara, TS; Kumudavally, KV (2001) A comparison of the TLC-densitometry and HPLC method for the determination of biogenic amines in fish and fishery products, Food Chemistry Volume 75, Issue 2, Pages 255-259 https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00173-X

Shalaby, A. R. (1996), Significance of biogenic amines to food safety and human health, Food Research International Volume 29, Issue 7, October 1996, Pages 675-690 Food Research International

Silla Santos, MH. (1996) Biogenic amines: their importance in foods. International Journal Food Microbiology Vol 29(2-3): Pages 213-31, https://doi.org/10.1016/0168-1605(95)00032-1

Simon-Sarkadi, L; Holzapfel, WH (2994), Determination of biogenic amines in leafy vegetables by amino acid analyser, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und -Forschung Volume 198, pages 230–233, https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF01192600#citeas

Sood, VK; Kosikowski, F.V. (1979) Accelerated cheddar cheese ripening by added microbial enzymes Journal Dairy Science, https://www.journalofdairyscience.org/article/S0022-0302(79)83516-X/pdf

Souci, SW; Fachmann, W; Kraut, H. (2016) Food Composition and Nutrition Tables, cabdirect.org, https://scholar.google.com/scholar?cites=9920400784025704931&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en

Špicka, J; Kalac, P; Bover-Cid, S; Krížek, M. (2002) Application of lactic acid bacteria starter cultures for decreasing the biogenic amine levels in sauerkraut, European Food Research and Technology, Volume 215, Pages 509–514, https://doi.org/10.1007/s00217-002-0590-2

Straub, BW; Tichaczek, PS; Kicherer, M; Hammes, WP (1994), Formation of tyramine byLactobacillus curvatus LTH 972, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung Volume 199, pages 9–12, https://doi.org/10.1007/BF01192943

Tamang, JP; Tamang, B; Schillinger, U; Guigas, C; Holzapfel, WH (2009) Functional properties of lactic acid bacteria isolated from ethnic fermented vegetables of the Himalayas, International Journal of Food Microbiology, Volume 135, Issue 1, Pages 28-33, https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2009.07.016

Tarjan, V; Janossy, G. (3021) The role of biogenic amines in foods, Molecular Nutrition and Food Research, Volume 65, Issue 14, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/mnfr.202100100

Teive, H.A.G.; Kowacs, P. A.; Filho, P. Maranhão; Piovesan, E. J.; Werneck, L. C. (2005), Leão's cortical spreading depression, HISTORICAL NEUROLOGY. https://doi.org/10.1212/01.wnl.0000183281.12779.cd

Valoti, M; Moron, JA; Benocci, A; Sgaragli, G; Unzeta, M (1998), Evidence of a coupled mechanism between monoamine oxidase and peroxidase in the metabolism of tyramine by rat intestinal mitochondria, Biochemical Pharmacology, Volume 55, Issue 1, Pages 37-43, https://doi.org/10.1016/S0006-2952(97)00379-1

Valsamaki, K; Michaelidou, A; Polychroniadou, A. (2000) Biogenic amine production in Feta cheese, Food Chemistry, Volume 71, Issue 2, November 2000, Pages 259-266, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(00)00168-0

Vaughan, TR. (1994) The role of food in the pathogenesis of migraine headache, Clinical Reviews in Allergy Vol 12(2): Pages 167-80, https://doi.org/10.1007/bf02802353

Walker, S E; Shulman, K I; Tailor, S A; Gardner, D (1996), Tyramine content of previously restricted foods in monoamine oxidase inhibitor diets Clinical Psychopharmacololgy, Vol. 16(5):Pages 383-8, https://doi.org/10.1097/00004714-199610000-00007

Wasik, A M; Millan, M J; Scanlan, T; Barnes, N M; Gordon, J (2012), Evidence for functional trace amine associated receptor-1 in normal and malignant B cells, Leukemia Research, Volume 36, Issue 2, Pages 245-249, https://doi.org/10.1016/j.leukres.2011.10.002

Yen, GC (1986), Studies on biogenic amines in foods. I. Determination of biogenic amines in fermented soybean foods by HPLC, Journal Chinese Agricultural Chemistry Society, Volume 24: Pages 211–217, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Studies%20on%20biogenic%20amines%20in%20foods.%20I.%20
Determination%20of%20biogenic%20amines%20in
%20fermented%20soybean%20foods%20by%20HPLC
&author=GC.%20Yen&publication_year=1986&journal=J%20Chinese%20
Agric%20Chem%20Soc&volume=24&pages=211-217

Zarko, Jennette (2015), Dietary and lifestyle modifications for migraine prevention, Brain Institute, https://blogs.ohsu.edu/brain/2015/06/18/dietary-and-lifestyle-modifications-for-migraine-prevention/

Ziegler, W; Hahn, M; Wallnoefer, PR. (1994) Verhalten biogener Amine bei der Zubereitung ausgewählter pflanzlicher Lebensmittel [in German], Deutsche Lebensmittel-Rundschau. Vol 90, Num 4, Pages 108-112, ISSN https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220012-0413%22&index=is

Zhu, W; Cadet, P; Baggerman, G; Mantione, K J; Stefano, G B (3005) Human white blood cells synthesize morphine: CYP2D6 modulation, The Journal of Immunology, Vol 175 (11) Pages 7357-7362; DOI: https://doi.org/10.4049/jimmunol.175.11.7357

Zhu, ZT; Munhall, AC; Johnson, SW. (2007), Tyramine excites rat subthalamic neurons in vitro by a dopamine-dependent mechanism, Neuropharmacology Volume 52, Issue 4, Pages 1169-1178, https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2006.12.005

Политика конфиденциальности