Indice italiano

Prodotti

Articoli e video su Tongkat Ali, Zenzero nero e Butea Superba

Articoli, video sul sesso ottimale


Emicrania

Da tongkatali.org
Aggiornato il 18 ottobre 2022

Questo articolo avanza l'ipotesi che in molti casi l'emicrania sia una malattia di origine alimentare. I microrganismi causali comuni sono una serie di batteri, tra cui ceppi di Lactobacillus utilizzati nella fermentazione del latte e delle verdure e che influenzano il decadimento di molti alimenti. Questi batteri convertono gli aminoacidi in ammine biogene. Tutti gli organismi dei mammiferi utilizzano alcune ammine come neurotrasmettitori e nel sistema immunitario e possono sintetizzarle da soli nelle quantità necessarie. Le ammine in eccesso, prodotte da un organismo stesso o entrate nell'organismo come cibo, vengono scomposte dagli enzimi amino-ossidasi presenti in ogni organismo di mammifero. Le particolarità di questi enzimi sono codificate geneticamente e variano quindi da persona a persona. Alcune persone gestiscono meglio di altre le ammine che entrano nell'organismo con il cibo. Questo è in linea con il fatto che l'emicrania è diffusa nelle famiglie. Se le amine biogene in eccesso non vengono scomposte tempestivamente, provocano, in casi estremi, un'intossicazione alimentare, anche mortale. Su scala minore, come ipotizzato in questo articolo, l'eccesso di amine biogene mal gestito causa emicrania.


Malattie di origine alimentare

La FDA statunitense, nelle sue pagine dedicate ai consumatori, classifica 16 condizioni come malattie di origine alimentare. [Cosa c'è da sapere sulle malattie di origine alimentare]. Di queste, 14 sono causate da batteri e 2 da virus. L'infezione da salmonella è la più nota tra quelle batteriche, mentre l'epatite A è la più nota tra le malattie di origine alimentare.

La malattia alimentare più pericolosa nell'elenco della FDA è il botulismo, causato dal batterio Clostridium botulinum. Un focolaio negli Stati Uniti è stato collegato alle patate cotte in fogli di alluminio [Botulismo: la pericolosa patata al forno]. Quando Otto Warmbier, condannato a 15 anni di lavori forzati per aver presumibilmente rimosso un poster di propaganda dal pavimento di un hotel, è stato restituito dalla Corea del Nord il 13 giugno 2017, era in coma per un'infezione da botulismo ed è morto 4 giorni dopo. Il pagamento di una fattura ospedaliera nordcoreana di 2 milioni di dollari è stato approvato da Trump [Reuters].

Tuttavia, la definizione della FDA di malattie di origine alimentare è troppo ristretta. Dovrebbe essere incluso anche l'avvelenamento da metalli pesanti, facilmente evitabile evitando di consumare alimenti contaminati. Anche la celiachia, una condizione autoimmune causata dal consumo di grano, dovrebbe essere inclusa nell'elenco, e naturalmente l'obesità, la madre di tutte le malattie di origine alimentare. Aggiungete anche l'avvelenamento da scombroide, causato da alti livelli di istamina (lo scombroide è una categoria di pesci che comprende sgombri, barracuda e tonni). E non dimentichiamo l'emicrania, causata dalla tiramina che, come l'istamina, viene introdotta negli alimenti dai batteri che decarbossilano gli aminoacidi.


Cosa succede durante gli attacchi di emicrania?

La visione tradizionale dell'emicrania la spiegava come una condizione vascolare. Durante la fase dell'aura, si pensava che i vasi sanguigni intorno al cranio fossero contratti (o ristretti). Ciò ridurrebbe l'afflusso di sangue agli occhi, causando i tipici effetti visivi, come lo sfarfallio o i punti ciechi, o altre carenze sensoriali. Poi i vasi sanguigni si sarebbero espansi in modo sproporzionato e avrebbero esercitato una pressione sui nervi intorno al cranio, causando così il dolore.

Si è scoperto che la vecchia scienza si sbagliava. Quando i vasi sanguigni sono stati misurati durante le fasi dell'aura e del mal di testa, non erano costretti o espansi in linea con la teoria. Nel 2009, Brain (una delle principali riviste di neurologia al mondo, pubblicata dalla Oxford University Press dal 1878) ha riassunto il cambiamento di vento nel titolo: "La teoria vascolare dell'emicrania: una grande storia naufragata dai fatti" [Brain, volume 132, numero 1, gennaio 2009].

Nei primi anni del terzo millennio, una nuova teoria ha preso piede. L'emicrania era considerata un disturbo neurologico, come l'epilessia, ma di solito non così grave. L'evento chiave presunto è chiamato depressione da diffusione corticale, "un'onda di depolarizzazione a lenta propagazione seguita dalla soppressione dell'attività cerebrale" [Nature]. Il neurologo brasiliano Aristides de Azevedo Pacheco Leão scoprì il fenomeno nel 1944. Aprì il cranio di conigli anestetizzati e inserì alcuni elettrodi perché voleva provocare crisi epilettiche. Si verificò invece una depressione diffusa dell'attività cerebrale [scoperta di Aristides Leão]. È interessante notare che "la depressione da diffusione corticale (CSD) poteva essere bloccata con un'incisione nella corteccia" [Scientific Electronic Library Online].

Ricorda: La lobotomia frontale (l'esecuzione di fori sulla fronte delle persone) fu iniziata dal neurologo portoghese António Caetano de Abreu Freire Egas Moniz a metà degli anni Trenta per calmare i pazienti psichiatrici indisciplinati. Questa "soluzione" gli valse il Premio Nobel nel 1949. Oggi viene proposto anche un trattamento chirurgico dell'emicrania. Si tratta della recisione di vari rami del nervo trigemino. Come la lobotomia frontale, è irreversibile.

Qual è dunque il legame tra emicrania e depressione da diffusione corticale? Nessuna interferenza con la depressione da diffusione corticale ha mai fermato un'emicrania e non è mai stato possibile indurre un'emicrania scatenando una depressione da diffusione corticale. Tutte le ricerche sulle depressioni da diffusione corticale sono state condotte su conigli e gatti. Non è stato nemmeno possibile dimostrare l'esistenza di una depressione da diffusione corticale nell'uomo, a meno che una persona non abbia subito una lesione cerebrale estesa. Motivo: la depressione da diffusione corticale si propaga sulla superficie del cervello. Non salta facilmente attraverso i solchi (i solchi delle pieghe cerebrali) dai gyri cerebrali (pieghe rigonfie) ai gyri; ma i cervelli fortemente danneggiati non hanno pieghe divise come i cervelli sani, quindi le depressioni corticali si diffondono più facilmente. Durante gli attacchi di emicrania negli esseri umani, la depressione da diffusione corticale non è mai stata misurata (un fatto per il quale i neurologi hanno trovato molte scuse). [Domande insistenti]

Come è stato possibile collegare la depressione da diffusione corticale all'emicrania? Beh, per intuizione! Nel 1958, Peter Milner, un ingegnere elettrotecnico che si era riqualificato come neuroscienziato, ritenne che i tempi e le lente variazioni di intensità delle auree emicraniche fossero simili ai tempi calcolati (non misurati!) per le depressioni da diffusione corticale (da 2 a 6 mm/minuto) nel cervello umano. [Cortical spreading depression in neurological disorders: migraine ...] Milner basò la sua ipotesi sulle osservazioni di uno psicologo, Karl Lashley, che descrisse le proprie auree emicraniche come onde lente che travolgevano la sua vista.

Wow! Solo questo?

Sì.

Nel 2018, la rivista Neurological Research ha pubblicato una recensione del cardiologo Piet Borgdorff con il titolo "Arguments against the role of cortical spreading depression in migraine". L'abstract affermava che: "La CSD è difficile da evocare nell'uomo e le letture dell'elettroencefalogramma (EEG) non sono appiattite durante l'emicrania (a differenza dell'EEG durante la CSD). Inoltre, a differenza della CSD, l'emicrania può manifestarsi bilateralmente e non è accompagnata da un'alterazione della barriera emato-encefalica, da un aumento del metabolismo cerebrale o da un rigonfiamento delle cellule cerebrali". Il peptide legato al gene della calcitonina, che si ritiene sia caratteristico del dolore emicranico, è aumentato nel sangue della vena giugulare esterna durante l'emicrania negli esseri umani, ma non durante la CSD nei gatti o nei ratti". Un'altra grande storia rovinata dai fatti.

Un'ipotesi meno grandiosa vede l'emicrania come un'infiammazione spesso sporadica del nervo trigemino. Questa teoria ha il vantaggio di avere dei parametri che possono essere effettivamente misurati. Uno di questi è il neuropeptide calcitonina gene-related peptide che, come indicato nella citazione precedente, è elevato nel sangue della vena giugulare durante l'emicrania.

Come spiegazione scientifica dell'emicrania, la depressione da diffusione corticale ha probabilmente subito una morte cerebrale.


Marketing medico

La depressione da diffusione corticale, tuttavia, è ancora molto viva negli sforzi di marketing dei neurologi. YouTube è pieno di filmati caricati da siti web che si occupano di cefalee. I neurologi vogliono che vi affidiate ai loro servizi... diagnosi elaborate, consulenze costose che fatturano alla vostra assicurazione. Circa il 20% degli americani soffre di emicrania [Fonte: The Prevalence and Impact of Migraine]: The Prevalence and Impact of Migraine and Severe Headache in the United States: Figures and Trends From Government Health Studies]. 65 milioni di potenziali pazienti. Se solo la metà si presenta al consulto con i neurologi, sarà una vera e propria miniera d'oro.

I neurologi prescriveranno farmaci neurologici, in genere costosi. Pertanto, Big Pharma è sul carro dei neurologi.


Fattori scatenanti dell'alimentazione

Le teorie vascolari, neurologiche e infiammatorie dell'emicrania si concentrano su ciò che accade durante gli episodi di emicrania. Una prospettiva completamente diversa si concentra sulle cause degli episodi di emicrania. I pazienti che sono guariti perché riescono a evitare le cause degli attacchi di emicrania non si preoccupano molto di ciò che accade durante gli attacchi. In ogni caso, non sono più afflitti.

Le amine biogene, soprattutto la tiramina e l'istamina, sono state a lungo considerate fattori scatenanti dell'emicrania. In dosi sufficientemente elevate, la tiramina e l'istamina presenti negli alimenti fanno ammalare non solo chi soffre di emicrania, ma qualsiasi essere umano.

Gli elenchi di alimenti proibiti e consentiti per gli emicranici abbondano su siti web non accademici. Molti di questi elenchi sono discutibili. Non sono gli alimenti specifici ad avere un impatto su chi soffre di emicrania, ma il contenuto di tiramina e istamina. E per qualsiasi alimento, questi variano da lotto a lotto, a seconda di diversi parametri.

Per fare un esempio drastico, il contenuto di istamina di un panino al tonno può variare di un fattore 1000 se lo stesso panino al tonno viene acquistato nello stesso negozio, ma a distanza di una settimana. Forse il loro frigorifero si è rotto, non si sa mai.

Per uno stesso tipo di frutta, il carico di tiramina può variare di un fattore 100, a seconda delle condizioni in cui è stata raccolta e di come è stata lavorata. Una volta che la tiramina è entrata, non è possibile eliminarla, a meno che l'intero lotto non venga iniettato con enzimi amino-ossidasi che convertono un gruppo amminico in ammoniaca (NH3). La bollitura, l'agitazione o persino la frittura non eliminano la tiramina o l'istamina, ma possono facilmente mascherare un sapore che altrimenti tradirebbe il deterioramento.

Per essere significativi, istamina e tiramina devono essere quantificati. Non è che il formaggio sia "vietato" perché contiene tiramina, mentre frutta e verdura sono "permesse".


Decarbossilazione degli amminoacidi

Il corpo umano utilizza 20 aminoacidi per sintetizzare le proteine. 9 sono essenziali e devono provenire dall'alimentazione. Essi sono: istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina. Altri 11 possono provenire dagli alimenti o sono derivati dall'organismo umano da aminoacidi essenziali. Essi sono: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, cisteina, acido glutammico, glutammina, glicina, prolina, serina, tirosina

Gli enzimi umani o gli enzimi dei batteri presenti nel corpo umano o negli alimenti che consumiamo trasformano gli aminoacidi in ammine mediante decarbossilazione (rimozione delle molecole di biossido di carbonio, CO2).

I derivati enzimatici degli aminoacidi comprendono:

istamina (un'ammina cruciale per il sistema immunitario) dall'istidina
Tiramina dalla tirosina; anche diversi importanti neurotrasmettitori, raggruppati come catecolamine, sono derivati dalla tiramina: dopamina, noradrenalina, adrenalina
Agmatina dall'arginina
Putrescina, spermidina, spermina da arginina, glutammina o ornitina
Cadaverina da lisina, glutammina o ornitina
ß-feniletilamina da feniletilalanina
Serotonina e triptamina da triptofano

La maggior parte di queste ammine ha funzioni importanti nel corpo umano. La cadaverina, la putrescina, la spermidina e la spermina sono necessarie nelle cellule per la sintesi proteica e le membrane. Nella patologia umana, tuttavia, l'istamina e la tiramina sono le più rilevanti. Questo articolo si concentra sulla tiramina.

I seguenti batteri sono stati identificati come produttori di tiramina:

Gram-positivi: Bacillus thuringiensis. Carnobacterium divergens1, Enterococcus durans, Enterococcus hirae, Enterococcus faecalis, Enterococcus faecium, Lactobacillus brevis, Lactobacillus curvatus, Tetragenococcus halophilus Gram-negativi: Pseudomonas entomophila, Pseudomonas putida, Gluconacetobacter diazotrophicus, Granulibacter bethesdensis [Fonte: Tyramine and Phenylethylamine Biosynthesis by Food Bacteria ].


Tiramina

L'elenco più completo delle misurazioni della tiramina è stato compilato da Gaby Andersen, Patrick Marcinek, Nicole Sulzinger, Peter Schieberle, Dietmar Krautwurst e pubblicato nel febbraio 2019 sulla rivista Nutrition Reviews [Food sources and biomolecular targets of tyramine ]. Preparatevi a qualche sorpresa.


Latticini (eccetto il formaggio)

Latticello, 2,2 mg/kg, Souci et al (2016)

Latte vaccino, nessuno rilevato, Novella-Rodriguez et al (2000)

Panna, 1,7 mg/kg, Souci et al (2016)

Panna acida, 1,4 mg/kg, Souci et al (2016)

Quark, 2,4 mg/kg, Souci et al (2016)

Yogurt, 1,3 mg/kg, Souci et al (2016) Nessuno rilevato, Mayr & Schieberle (2012) Nessuno rilevato, Novella-Rodriguez et al (2000)

Su tre test, due sono risultati negativi e l'unico che ha rilevato la tiramina ne ha trovato solo una quantità minima. Ma attenzione: lo yogurt rovinato può essere carico di tiramina fino a livelli pericolosi. Le varietà di lattobacilli, responsabili della fermentazione dello yogurt, sono i campioni nella conversione della tirosina in tiramina.


Cheese

Per i formaggi è stato riportato un ampio spettro di misurazioni. Per il brie, variava da nessun rilevamento a 260,0 mg/kg nei test condotti da un team, per il parmigiano da 4,0 mg/kg a 290,0 mg/kg, per la gauda da 20,0 mg/kg a 670,0 mg/kg, per il roquefort da 27,0 mg/kg a 1100,0 mg/kg. Per l'edam, tre squadre hanno misurato da 13,5 mg/kg a 310,0 mg/kg. Per nessun alimento le misurazioni sono così confuse e diseguali come per il formaggio. Diverse marche o lotti dello stesso tipo di formaggio possono avere una quantità di tiramina più di 50 volte superiore a quella di altre marche o lotti, e non si può sapere perché. Potrebbe trattarsi di un difetto nella coltura, del processo di invecchiamento o di un evento durante il trasporto.

Appenzeller, 55,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Brie, nessuno rilevato fino a 260,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Camembert, 37,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Cheddar, 350,0 mg/kg, Souci et al (2016) 130,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Edam, 310,0 mg/kg, Souci et al (2016) 13,5 mg/kg, Lange et al (2002) 25,6 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Emmental, 42,0 mg/kg, Souci et al (2016) 128,7 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Feta, da 152,0 mg/kg a 246,0 mg/kg, Valsamaki et al (2000)

Gorgonzola, 8,0 mg/kg, Lange et al (2002)

Gouda, da 20,0 mg/kg a 670,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Gruyère, 37,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Leerdammer, nessuno rilevato, Mayr & Schieberle (2012)

Parmigiano, da 4,0 mg/kg a 290,0 mg/kg, Souci et al (2016) 3,75 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)

Roquefort, da 27,0 mg/kg a 1100,0 mg/kg, Souci et al (2016) 152,0 mg/kg, Lange et al (2002)

Tilsit, 32,0 mg/kg, Souci et al (2016)


Carne

Fegato di pollo, 100,0 mg/kg, Souci et al (2016) 50,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Prosciutto cotto, da 6,0 mg/kg a 108,0 mg/kg, Saccani et al (2005)

Prosciutto, stagionato a secco, 7,5 mg/kg, Lange et al (2002) da 4,0 mg/kg a 171,0 mg/kg, Saccani et al (2005)

Salsiccia di cipolla, 32,0 mg/kg, Lange et al (2002)

Fegato di bue, 270,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Maiale, carne fresca, nessuno rilevato fino a 56,0 mg/kg, Saccani et al (2005)

Salame, 77,1 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012) 17,0 mg/kg, Lange et al (2002)


Pesce

Merluzzo, 2,0 mg/kg, Lange et al (2002)

Salsa di pesce fermentata, da 276,0 mg/L a 357,0 mg/L, Kirschbaum et al (2000)

Aringa, nessuna rilevata, Lange et al (2002)

Aringa, stagionata, nessuno rilevato fino a 3000,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Sgombro, da 25,8 mg/kg a 27,4 mg/kg, Shakila et al (2001)

Sgombro in salamoia, nessuno rilevato, Shakila et al (2001)

Sgombro essiccato sotto sale, da 398,4 mg/kg a 413,8 mg/kg, Shakila et al (2001)

Salmone, nessuno rilevato, Lange et al (2002)

Sardine, da 16,2 mg/kg a 11,8 mg/kg, Shakila et al (2001)

Sardine in olio, nessuno rilevato, Shakila et al (2001)

Sardina, essiccata sotto sale, da 169,5 mg/kg a 178,1 mg/kg, Shakila et al (2001)

Pesce sciabola, da 9,4 mg/kg a 10,7 mg/kg, Shakila et al (2001)

Pesce sciabola, essiccato sotto sale, da 154,2 mg/kg a 154,1 mg/kg, Shakila et al (2001)

Gamberetti, da 8,8 mg/kg a 12,6 mg/kg, Shakila et al (2001)

Gamberi, essiccati sotto sale, da 693,2 mg/kg a 704,7 mg/kg, Shakila et al (2001)

Tonno, 0,06 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)

Tonno sott'olio, 0,72 mg/kg, Souci et al (2016) Nessuno rilevato fino a 1,2 mg/kg, Shakila et al (2001)


Bevande alcoliche


Beer, Pilsner lager, 1.4 mg/L, Souci et al (2016) 6.85 mg/L, Kalac et al (1997)

Beer, German Vollbier, 1.8 mg/L to 12.0 mg/L, Souci et al (2016)

Beer, alcohol-free, 1.2 mg/L, Souci et al (2016) 6.16 mg/L, Kalac et al (1997)

Wine, port, 0.51 mg/L, Cunha et al (2011)

Wine, red, none detected to 20.0 mg/L, Souci et al (2016) 1.93 mg/L, Mayr & Schieberle (2012) 0.8 mg/L to 2.6 mg/L, Landete et al (2005) 38.8 mg/L, Tarjan & Janossy (1978) 1.40 mg/L, Marcobal et al (2005) None detected to 0.292 mg/L, Anli et al (2004) 3.1 mg/L, Lüthy & Schlatter (1983)

Wine, white, none detected to 3.0, Souci et al (2016) 110.8 mg/L, Tarjan & Janossy (1978) 1.2 mg/L to 22.7 mg/L, Lüthy & Schlatter (1983)


La frutta

Mela, nessuno rilevato, Tarjan & Janossy (1978)

Succo di mela, 0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Avocado, 23,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Banana, 7,0 mg/kg, Souci et al (2016) 0,9 mg/kg, Lavizzari et al (2006)

Ribes, nessuno rilevato, Tarjan & Janossy (1978)

Succo di ribes, appena spremuto, 3,26 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Uva, 691,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Succo d'uva, 0,04 mg/L, Cunha et al (2011) 0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Succo di pompelmo, appena spremuto, 0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Nocciola, 1,8 mg/kg, Lavizzari et al (2006)

Arancia, 10,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Succo d'arancia, 0,21 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Succo d'arancia, appena spremuto, da 0,1 mg/L a 0,49 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Pesca, nessuna rilevata, Tarjan & Janossy (1978)

Pera, nessuno rilevato, Tarjan & Janossy (1978)

Prugna, nessuno rilevato fino a 6,0 mg/kg, Souci et al (2016) Nessuno rilevato, Tarjan & Janossy (1978)

Lampone, da 10,0 mg/kg a 90,0 mg/kg, Souci et al (2016)

Succo di lampone, appena spremuto, 66,66 mg/L, Maxa & Brandes (1993)

Anguria, 460,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)


Verdure

Barbabietola, 160,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Cavolo, 670,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Cavolo cinese, 1,26 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Cavolo, crauti, 20,0 mg/kg, Souci et al (2016) 60,66 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012) 6,0 mg/kg, Lange et al (2002)

Cavolo, succo fermentato, da 37,1 mg/L a 73,0 mg/L, Kirschbaum et al (2000)

Cavolo rapa, 930,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Carota, 0,001 mg/kg, Sulzinger et al (2016) 119,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Succo di carota, 0,002 mg/L, Sulzinger et al. (2016)

Cavolfiore, 400,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Cetriolo, 250,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Indivia, 1,60 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Pisello verde, congelato, 8,7 mg/kg, Kalac et al (2002)

Fagiolo Haricot, 160,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Lattuga iceberg, 0,94 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Miso, da 24,6 mg/kg a 349,0 mg/kg, Kirschbaum et al (2000) nessuno rilevato fino a 49,8 mg/kg, Yen (1986)

Olive, nessuna rilevata, Lange et al (2002)

Paprika, 266,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Patata, 1,14 mg/kg, Sulzinger et al. (2016) 840,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978) 2,0 mg/kg, Lavizzari et al (2006) Patate fritte, al forno, 1,77 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)

Patate fritte, crude, 0,77 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)

Radicchio, 2,73 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)

Ravanello, 200,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Salsa di soia, da 17,7 mg/L a 172,0 mg/L, Kirschbaum et al (2000) Da 16,1 mg/L a 1699,0 mg/L, Yen (1986)

Semi di soia, 9,05 mg/kg, Bartkiene et al (2015) nessuno rilevato, Gloria et al (2005)

Soia, fermentata, da 27,8 mg/kg a 416,1 mg/kg, Bartkiene et al (2015)

Sufu, tofu fermentato, nessuno rilevato fino a 1125,4 mg/kg, Yen (1986)

Spinaci, 3,78 mg/kg, Sulzinger et al. (2016) 286,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978) 2,2 mg/kg, Lavizzari et al (2006)

Purè di spinaci, congelato, 10,2 mg/kg, Kalac et al (2002)

Spinaci, bolliti, 2,58 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)

Pomodoro, 4,0 mg/kg, Souci et al (2016) 1,07 mg/kg, Sulzinger et al. (2016) 4,0 mg/kg, Lange et al (2002) 250,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)

Pomodoro ketchup, 33,6 mg/kg, Kalac et al (2002)

Pomodoro, purea concentrata, 7,23 mg/kg, Sulzinger et al. (2016) 10,4 mg/kg, Kalac et al (2002)

Rapa, nessuno rilevato, Tarjan & Janossy (1978)

Zucchine, 0,06 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)


Altri

Cioccolato, 3,11 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012) 0,3 mg/kg, Lavizzari et al (2006)

Caffè, macinato, da 1,26 mg/kg a 16,14 mg/kg, Restuccia et al (2015)

Caffè, preparato, da 0,25 mg/L a 1,89 mg/L, Restuccia et al (2015)


Riferimenti:

Alkhouli, M; Mathur, M; Patil, P. (2014), Revisiting the “cheese reaction”: more than just a hypertensive crisis? Journal of Clinical Psychopharmacology:, Volume 34, Issue 5, Pages 665-667, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25118080/

American Chemical Society New Test Could Help Consumers Avoid Surprise Headaches From Chocolate, Wine, American Chemical Society, https://www.sciencedaily.com/releases/2007/10/071001125645.htm

Andersen, G; Krautwurst, D; (2016) Trace amine-associated receptors in the cellular immune system, In: Farooqui T, Farooqui AA, eds. Trace Amines and Neurological Disorders: Potential Mechanisms and Risk Factors. San Diego, CA: Academic Press, Pages 97–106,https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Trace%20Amines%20and%20Neurological%20Disorders%3A%20Potential%20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors&author=G%20Andersen&author=D.%20Krautwurst&author=T%20Farooqui&author=AA%20Farooqui&publication_year=2016&book=Trace%20Amines%20and%20Neurological%20Disorders%3A%20Potential%20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors

Andersen, Gaby; Marcinek, Patrick; Sulzinger, Nicole; Schieberle, Peter; Krautwurst, Dietmar (2019), Food sources and biomolecular targets of tyramine Nutrition Reviews, Volume 77, Issue 2, Pages 107–115, https://doi.org/10.1093/nutrit/nuy036

Anli, RE; Vuralb, N; Yilmaza, S, (2004) The determination of biogenic amines in Turkish red wines. Journal of Food Composition and Analysis, Volume 17, Issue 1, Pages 53-62 https://doi.org/10.1016/S0889-1575(03)00104-2

Antibody Affinity, Bio-Rad, https://www.bio-rad-antibodies.com/antigen-antibody-interactions.html

Arnau, J; Guerrero, L; Sárraga, C. (1998), The effect of green ham pH and NaCl concentration on cathepsin activities and the sensory characteristics of dry-cured hams Journal Science Food Agriculture, Vol. 77: Pages 387–392, http://dx.doi.org/10.1002/(ISSN)1097-0010

Asatoor, A M; Levi, A J; Milne, M.D. (1963) Tranylcypromine and cheese, The Lancet, Volume 282, ISSUE 7310, P733-734, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)90368-4

Babusyte, A; Kotthoff, M; Fiedler, J.; Krautwurst, D. (2013) Biogenic amines activate blood leukocytes via trace amine-associated receptors TAAR1 and TAAR2, Journal of Leukocyte Biology, Volume 93, Issue 3, Pages 387-394, https://doi.org/10.1189/jlb.0912433

Bartkiene, E; Krungleviciute, V; Juodeikiene, G; et al. (2015), Solid state fermentation with lactic acid bacteria to improve the nutritional quality of lupin and soya bean Journal Science Food Agriculture Vol 95(6): Pages 1336-42, https://doi.org/10.1002/jsfa.6827

Berry, MD. (2004), Mammalian central nervous system trace amines. Pharmacologic amphetamines, physiologic neuromodulators, Journal of Neurochemistry, Volume 90, Issue 2, Pages 257-271, https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2004.02501.x

Bieck, P.R.; Antonin, K.H. (1988) Oral tyramine pressor test and the safety of monoamine oxidase inhibitor drugs: comparison of brofaromine and tranylcypromine in healthy subjects, Journal of Clinical Psychopharmacology, Volume 8, Issue 4, Pages 237-245, https://journals.lww.com/psychopharmacology/Citation/1988/08000/Oral_Tyramine_Pressor_Test_and_the_Safety_of.2.aspx

Blackwell, B. (1963), Hypertensive crisis due to monoamine-oxidase inhibitors, Lancet, Volume 282, ISSUE 7313, P849-851, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)92743-0

Borowsky, B; Adham, N; Jones, K A; Raddatz, R; Artymyshyn, R; Ogozalek, KL; Durkin, M M; Lakhlani, P P; Bonini, J A; Pathirana, S; Boyle, N; Pu, x; Kouranova, E; Lichtblau, H; Ochoa, F Y; Branchek, T A; Gerald, C (2001) Trace amines: identification of a family of mammalian G protein-coupled receptors, PNAS Vol 98 (16) Pages 8966-8971; https://doi.org/10.1073/pnas.151105198

Bonetta S, Carraro E, Coisson JD, Travaglia, F; Arlorio, M (2008), Detection of biogenic amine producer bacteria in a typical Italian goat cheese, Journal of Food Protection, Vol. 71 (1): Pages 205–209, https://doi.org/10.4315/0362-028X-71.1.205

Borgdorff, Piet (2017), Arguments against the role of cortical spreading depression in migraine, Neurological Research, Volume 40, Issue 3 , https://doi.org/10.1080/01616412.2018.1428406

Broadley, KJ. (2010), The vascular effects of trace amines and amphetamines Pharmacology & Therapeutics, Volume 125, Issue 3, Pages 363-375, https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2009.11.005

Broadley, KJ; Fehler, M; Ford, WR, Kidd, EJ (2013), Functional evaluation of the receptors mediating vasoconstriction of rat aorta by trace amines and amphetamines, European Journal of Pharmacology, Volume 715, Issues 1–3, Pages 370-380, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2013.04.034

Bover-Cid, S; Hugas, M; Izquierdo-Pulido, M; Vidal-Carou, MC (2001) Amino acid-decarboxylase activity of bacteria isolated from fermented pork sausages, International Journal of Food Microbiology Volume 66, Issue 3, Pages 185-189, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00526-2

Bueno-Solano, Carolina; López-Cervantes, Jaime, Sánchez-Machado, Dalia I.; Campas-Baypoli, Olga N. (2012), HPCL determination of histamine, tyramine and amino acids in shrimp by-products, Departamento de Biotecnología y Ciencias Alimentarias, Instituto Tecnológico de Sonora, https://doi.org/10.1590/S0103-50532012000100014

Burdychova, R; Komprda, T. (2007), Biogenic amine-forming microbial communities in cheese, FEMS, Volume 276, Issue 2, Pages: 129-215, https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2007.00922.x

Chander, H; Batish, VK; Babu, S, Singh, RS (1989), Factors affecting amine production by a selected strain of Lactobacillus bulgaricus, Journal of Food Science, Volume54, Issue 4, Pages 940-942, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1989.tb07917.x

Chiellini, G; Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Tobias, S C; DeBarber, A; Brogioni, S; Ronca-Testoni, S; Cerbai, E; Grandy, DV; Scanlan, TS; Zucchi, R. (2007), Cardiac effects of 3-iodothyronamine: a new aminergic system modulating cardiac function, The FASEB Journal, Volume21, Issue 7, Pages 1597-1608, https://doi.org/10.1096/fj.06-7474com

Chong, CY; Abu Bakar, F; Rahman, RA; Bakar, J; Zaman, MZ (2014), Biogenic amines, amino acids and microflora changes in Indian mackerel (Rastrellinger kanagurta) stored at ambient (25–29 °C) and ice temperature (0 °C), Journal of Food Science and Technology Volume 51, Pages 1118–1125, https://doi.org/10.1007/s13197-012-0621-3

Cid, SB; Miguelez-Arrizado, MJ; Becker, B; Holzapfel, W H.; Vidal-Caroua, M C (2008) Amino acid decarboxylation by Lactobacillus curvatus CTC273 affected by the pH and glucose availability, Food Microbiology, Volume 25, Issue 2, Pages 269-277, https://doi.org/10.1016/j.fm.2007.10.013

Cohen, G; Farooqui, R; Kesler, N. (1997), Parkinson disease: a new link between monoamine oxidase and mitochondrial electron flow, PNAS, Vol 94 (10) Pages 4890-4894,https://doi.org/10.1073/pnas.94.10.4890

Cohen, G. (2000), Oxidative stress, mitochondrial respiration, and Parkinson's disease, Annals of the New York Academy of Sciences, Volume 899, Issue 1, Pages: ix-xi, 1-424, https://nyaspubs.onlinelibrary.wiley.com/toc/17496632/2000/899/1

Coton, M; Romano, A; Spano, G; Zieglerb, K.; Vetrana, C; Desmarais, C.; Lonvaud-Fune, A.; Lucas, P.; Cotona, E. (2010), Occurrence of biogenic amine-forming lactic acid bacteria in wine and cide, Food Microbiology Volume 27, Issue 8, Pages 1078-1085, https://doi.org/10.1016/j.fm.2010.07.012

Cunha, SC; Faria, MA; Fernandes, JO (2011) Gas chromatograph–mass spectrometry assessment of amines in Port wine and grape juice after fast chloroformate extraction/derivatization Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 59(16): Pages 8742-53, https://doi.org/10.1021/jf201379x

Dainty, R; Blom, H. (1995), Flavour chemistry of fermented sausages, Boston, MA: Springer Science+Business Media, Pages 176–193, https://scholar.google.com/scholar?cites=14094098160528838449&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en

Danchuk, Alexandra I; Komova, Nadezhda S.; Mobarez, Sarah N.; Doronin, Sergey Yu; Natalia A; Burmistrova, Markin, Alexey V.; Duerkop, Axel (2020), Optical sensors for determination of biogenic amines in food, Analytical and Bioanalytical Chemistry. https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-020-02675-9

D’Andrea, G; D’Arrigo, A; Dalle Carbonare, M; Leon, A. (2012) Pathogenesis of migraine: role of neuromodulators, Headache, Volume 52, Issue 7 Pages: 1067-1205, https://doi.org/10.1111/j.1526-4610.2012.02168.x

D’Andrea, G; Terrazzino, S; Fortin, D; Farruggio, A; Rinaldi, L; Leon, A. (2003), HPLC electrochemical detection of trace amines in human plasma and platelets and expression of mRNA transcripts of trace amine receptors in circulating leukocytes, Neuroscience Letters, Volume 346, Issues 1–2, Pages 89-92, https://doi.org/10.1016/S0304-3940(03)00573-1

Del Rio, B; Redruello, B; Linares, D M; Linares, DM; Ladero, V; Fernandez, M; Linares, D. M.; Martin, M. C.; Ruas-Madiedo, P; Alvarez, MA (2017) The dietary biogenic amines tyramine and histamine show synergistic toxicity towards intestinal cells in culture, Food Chemistry, Volume 218, Pages 249-255, https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.09.046

Dinter, J; Muhlhaus, J; Wienchol, C. L.; Yi, C X; Nürnberg, D; Morin, S; Grüters, A; Köhrle, J; Schöneberg, T; Tschöp, M; Krude, H; Kleinau, G; Bieberman, H (2015), Inverse agonistic action of 3-iodothyronamine at the human trace amine-associated receptor 5 PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0117774

Doeun, Dara; Davaatseren, Munkhtugs; Chung, Myung-Sub (2017), Biogenic amines in foods, Food Science Biotechnology Vol. 26(6). Pages 1463–1474, https://dx.doi.org/10.1007%2Fs10068-017-0239-3

EFSA Journal EFSA Panel on Biological Hazards (BIOHAZ). Scientific opinion on risk based control of biogenic amine formation in fermented foods, EFSA Journal, Vol 9(10): Pages 2393, https://doi.org/10.2903/j.efsa.2011.2393

Fernandez, M; Linares, DM; Rodriguez, A; Alvarez, M.A. (2007), Factors affecting tyramine production in Enterococcus durans IPLA 655, Applied Microbiology and Biotechnology, Vol 73, pages 1400–1406, https://doi.org/10.1007/s00253-006-0596-y

Espinoza, S; Gainetdinov, RR. (2017), Neuronal functions and emerging pharmacology of TAAR1. In:Krautwurst D, Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing; 2017:175–194, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Taste%20and%20Smell&author=S%20Espinoza&author=RR.%20Gainetdinov&author=D%20Krautwurst&publication_year=2017&book=Taste%20and%20Smell

Farooqui, T; Farooqui,AA (2016), Trace Amines and Neurological Disorders, Google Books,https://books.google.com/books?hl=en&lr=&id=Wj8oCwAAQBAJ&oi=fnd&pg=PP1&ots=o5BeyXT7Tr&sig=frUKOjJGDYmkf4nyURoQrA644DA

Finberg, JP; Gillman, K. (2011), Selective inhibitors of monoamine oxidase type B and the “cheese effect”, International Review of Neurobiology, Volume 100, Pages 169-190, https://doi.org/10.1016/B978-0-12-386467-3.00009-1

Fogel, WA; Lewinski, A; Jochem, J. (2007), Histamine in food: is there anything to worry about? Biochemical Society Transactions, Volume 35 (2): Pages 349–352, https://doi.org/10.1042/BST0350349

Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Chiellini, G; Vargiu, R; Ronca-Testoni, S; Scanlan, T S; Grandy, D K; Zucchi, R (2008), Cardiac effects of trace amines: pharmacological characterization of trace amine-associated receptors, European Journal of Pharmacology, Volume 587, Issues 1–3, Pages 231-236, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2008.03.055

Gardini, F; Martuscelli, M; Caruso, MC, Galgano, F; Crudeleb, MA; Favati, F; Guerzonia, M A; Suzzi, G (2001), Effects of pH, temperature and NaCl concentration on the growth kinetics, proteolytic activity and biogenic amine production of Enterococcus faecalis, International Journal of Food Microbiology, Volume 64, Issues 1–2, Pages 105-117, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00445-1

Gardini, F; Ozogul, Y; Suzzi, G; Suzzi, G; Tabanelli1, G; Özogul, F (2016), Technological factors affecting biogenic amine content in foods: a review. Front Microbiology, Vol. 7: Page 1218, https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fmicb.2016.01218/full

Gloria, MB; Tavares-Neto, J; Labanca, RA, et al. (2005) Influence of cultivar and germination on bioactive amines in soybeans (Glycine max L. Merril) Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 53(19): Pages 7480-5 https://doi.org/10.1021/jf0509310

Goadsby, Peter J. (2009) The vascular theory of migraine—a great story wrecked by the facts , Brain, Volume 132, Issue 1, Pages 6–7, https://doi.org/10.1093/brain/awn321

Gozal, EA; O'Neill, BE; Sawchuk, MA; Zhu, H; Halder, M; Chou CC; Hochman, S. (2014) Anatomical and functional evidence for trace amines as unique modulators of locomotor function in the mammalian spinal cord, Frontiers Neural Circuits, Vol 07, https://doi.org/10.3389/fncir.2014.00134

Granvogl, M; Bugan, S, Schieberle, P. (2006) Formation of amines and aldehydes from parent amino acids during thermal processing of cocoa and model systems: new insights into pathways of the Strecker reaction, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Volume 54, Issue 5, Pages 1730–1739, https://doi.org/10.1021/jf0525939

Hambach, Anke; Evers, Stefan; Summ, Oliver; Husstedt, Ingo W; Frese, Achim (2013), The impact of sexual activity on idiopathic headaches: an observational study, Cephalalgia, Vol. 33(6):Pages 384-9. https://doi.org/10.1177/0333102413476374

Hanington, E. (1980), Diet and migraine, Journal of Human Nutrition, Vol 34(3): Pages 175-80, https://doi.org/10.3109/09637488009143438

Hauptmann, N; Grimsby, J; Shih, JC, Cadenas, E (1996), The metabolism of tyramine by monoamine oxidase A/B causes oxidative damage to mitochondrial DNA, Archives of Biochemistry and Biophysics, Volume 335, Issue 2, Pages 295-304, https://doi.org/10.1006/abbi.1996.0510

Innocente, N; D’Agostin, P; Formation of biogenic amines in a typical semihard Italian cheese, Journal of Food Protection, Vol. 65 (9): Pages 1498–1501, https://doi.org/10.4315/0362-028X-65.9.1498

Johansson, G; Berdague, JL; Larsson, M. Tran, N; Borcha, E (1994) Lipolysis, proteolysis and formation of volatile components during ripening of a fermented sausage with Pediococcus pentosaceus and Staphylococcus xylosus as starter cultures, Meat Science, Volume 38, Issue 2, 1994, Pages 203-218, https://doi.org/10.1016/0309-1740(94)90110-4

Kalac, P; Hlavatá, V; Krížek, M. (1997) Concentrations of five biogenic amines in Czech beers and factors affecting their formation. Food Chemistry, Volume 58, Issue 3, Pages 209-214, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(96)00098-2

Kalac, P; Švecová, S; Pelikánová, T. (2002), Levels of biogenic amines in typical vegetable product Food Chemistry, Volume 77, Issue 3, Pages 349-351, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00360-0

Karovicová, J; Kohajdová, Z. (2005), Biogenic amines in food. Chemical Paper [formerly Chem Zvesti],Vol 59: Pages 70–79, https://www.chempap.org/file_access.php?file=591a70.pdf

Khan, MZ; Nawaz, W. (2016), The emerging roles of human trace amines and human trace amine-associated receptors (hTAARs) in central nervous system Biomedicine & Pharmacotherapy Volume 83, Pages 439-449, https://doi.org/10.1016/j.biopha.2016.07.002

Kirschbaum, J; Rebscher, K; Bruckner, H. (2000), Liquid chromatographic determination of biogenic amines in fermented foods after derivatization with 3,5-dinitrobenzoyl chloride, Journal of Chromatography Volume 881, Issues 1–2, Pages 517-53 https://doi.org/10.1016/S0021-9673(00)00257-0

KD value: a quantitative measurement of antibody affinity, AbCam, https://www.abcam.com/primary-antibodies/kd-value-a-quantitive-measurement-of-antibody-affinity

Kleinau, G; Pratzka, J; Nurnberg, D; Grüters, A; Führer-Sakel, D; Krude, H; Köhrle, H; Schöneberg, T; Biebermann, H (2011), Differential modulation of Beta-adrenergic receptor signaling by trace amine-associated receptor 1 agonists, PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027073

Konczol, A; Rendes, K; Dekany, M; Müller, J; Riethmüller, E; Tibor, G (2016), Blood-brain barrier specific permeability assay reveals N-methylated tyramine derivatives in standardised leaf extracts and herbal products of Ginkgo biloba, Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, Volume 131, Issue 30, Pages 167-174, https://doi.org/10.1016/j.jpba.2016.08.032

Ladero, V; Gomez-Sordo, C; Sanchez-Llana, E; Sánchez-Llana, E; del Rio, B; Redruello, B; Fernández, M; Martín, M. C; Alvarez, MA (2016), Q69 (an E. faecalis-infecting bacteriophage) as a biocontrol agent for reducing tyramine in dairy products, Frontiers in Microbiology, Volume 7: Pages 445, https://doi.org/10.3389/fmicb.2016.00445

Landete, JM; Ferrer, S; Polo, L; et al. (2005), Biogenic amines in wines from three Spanish regions, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 53, Issue 4, Pages 1119–1124, http://dx.doi.org/10.1021/jf049340k

La Gioia, F; Rizzotti, L; Rossi F, Gardini, F; Tabanelli, G; Torriani, S. (2011), Identification of a tyrosine decarboxylase gene (tdcA) in Streptococcus thermophilus 1TT45 and analysis of its expression and tyramine production in milk, ASM Journals / Applied and Environmental Microbiology, Vol. 77, No. 3, https://doi.org/10.1128/AEM.01928-10

Lange, J; Thomas, K; Wittman, C. (2002), Comparison of a capillary electrophoresis method with high-performance liquid chromatography for the determination of biogenic amines in various food samples. Journal of Chromatography B Analytical Technology Biomed Life Sci. Vol 779: Pages 229–239. https://doi.org/10.1016/s1570-0232(02)00372-0

Lavizzari, T; Veciana-Nogués, M; Bover-Cid, S; Mariné-Font, Abel; Vidal-Carou, Maria Carmen (2006), Improved method for the determination of biogenic amines and polyamines in vegetable products by ion-pair high-performance liquid chromatography, Journal of Chromatography A, Volume 1129, Issue 1, Pages 67-72, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2006.06.090

Ledonne, A; Federici, M; Giustizieri, M; Pessia, M; Imbrici, P; Millan, M J; Bernardi, G; Mercuri, N B (2010), Trace amines depress D2-autoreceptor-mediated responses on midbrain dopaminergic cells, British Journal of Pharmacology, Volume 160, Issue6, Pages 1509-1520, https://doi.org/10.1111/j.1476-5381.2010.00792.x

Leuschner, RG; Hammes, WP. (1998) Degradation of histamine and tyramine by Brevibacterium linens during surface ripening of Munster cheese, Journal of Food Protection, Volume 61 (7): Pages 874–878, https://doi.org/10.4315/0362-028X-61.7.874

Leuschner, RG; Kurihara, R; Hammes, W.P. (1998), Effect of enhanced proteolysis on formation of biogenic amines by lactobacilli during Gouda cheese ripening, International Journal of Food Microbiology Volume 44, Issues 1–2, Pages 15-20 https://doi.org/10.1016/S0168-1605(98)00118-4

Linares, DM; Del Rio, B; Ladero V, Martínez, N.; Fernández, M; Martín, M C; Álvarez, M A. (2012) Factors influencing biogenic amines accumulation in dairy products, Frontiers in Microbiology, https://doi.org/10.3389/fmicb.2012.00180

Lüthy, J; Schlatter, C. (1983) Biogenic amines in foods: effects of histamine, tyramine and phenylethylamine on man, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung, Volume 177, Pages 439–443, https://doi.org/10.1007/bf01409672

Marcinek, P; Geithe, C, Krautwurst, D. (2017), Chemosensory G protein-coupled receptors (GPCR) in blood leukocytes. In:Krautwurst D , ed. Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing, Pages 151–173.

Marcobal, A; De Las Rivas, B; Landete, J M;, Tabera, L; Muñoz, R (2011) Tyramine and phenylethylamine biosynthesis by food bacteria, Critical Reviews in Food Science and Nutrition, Volume 52, Issue 5 https://doi.org/10.1080/10408398.2010.500545

Marcobal, A; Martin-Alvarez, PJ; Moreno-Arribas, MV; Muñoz, R (2006) A multifactorial design for studying factors influencing growth and tyramine production of the lactic acid bacteria Lactobacillus brevis CECT 4669 and Enterococcus faecium BIFI-58, Research in Microbiology, Volume 157, Issue 5, Pages 417-424, https://doi.org/10.1016/j.resmic.2005.11.006

Marcobal, A; Polo, MC; Marti´n-Álvarez, PJ; Moreno-Arribas, M.V. Biogenic amine content of red Spanish wines: comparison of a direct ELISA and an HPLC method for the determination of histamine in wines, Food Research International, Volume 38, Issue 4, Pages 387-394 https://doi.org/10.1016/j.foodres.2004.10.008

Martinez-Villaluenga, C; Frias, J; Gulewicz, P; Vidal-Valverde, C (2008), Food safety evaluation of broccoli and radish sprouts, Food and Chemical Toxicology, Volume 46, Issue 5, Pages 1635-1644, https://doi.org/10.1016/j.fct.2008.01.004

Maxa, E; Brandes, W. Biogene (1993) Amine in Fruchtsäften [in German], Mitt Klosterneuburg Rebe Wein Obstb Fruchteverwert, Vol 43, Num 3, pp 101-106, https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220007-5922%22&index=is

Mayevsky, Avraham; Doron, Avi; Manor, Tamar; Meilin, Sigal; Zarchin, Nili. Ouaknine, George E. (1996), Cortical spreading depression recorded from the human brain using a multiparametric monitoring system, Brain Research, Volume 740, Issues 1–2, Pages 268-274, https://doi.org/10.1016/S0006-8993(96)00874-8

Mayr, CM; Schieberle, P. (2012), Development of stable isotope dilution assays for the simultaneous quantitation of biogenic amines and polyamines in foods by LC-MS/MS. Journal Agricultural Food Chem. Vol 60: Pages 3026–3032, https://doi.org/10.1021/jf204900v

Moret, Sabrina; Smela, Dana; Populin, Tiziana; Conte, Lanfranco (2005) A survey on free biogenic amine content of fresh and preserved vegetables, Food Chemistry, Vol. 89(3): Pages 355-361, http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2004.02.050

Millichap, J Gordon (1988), Oligoantigenic Diet for Epilepsy and Migraine. Pediatric Neurology Briefs, Vol. 2(12), pp.91–92. http://doi.org/10.15844/pedneurbriefs-2-12-5

Millichap, J. Gordon; MYee, Michelle (2003) The diet factor in pediatric and adolescent migraine, Pediatric Neurology Volume 28, Issue 1, Pages 9-1 https://doi.org/10.1016/S0887-8994(02)00466-6

Naila, A, Flint, S, Fletcher, G, Bremer, P; Meerdink, G (2010) Control of biogenic amines in food—existing and emerging approaches, Journal of Food Science, Volume 75: Pages R139–R150 https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2010.01774.x

Nguyen, TV; Juorio, AV. (1989), Binding sites for brain trace amines, Cellular Molecular Neurobiology, Vol 9(3): Pages 297-311, https://doi.org/10.1007/bf00711411

Novella-Rodriguez, S; Veciana-Nogues, MT; Vidal-Carou, MC (2000), Biogenic amines and polyamines in milks and cheeses by ion-pair high performance liquid chromatography, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 48, Issue 11, Pages 5117–5123, https://doi.org/10.1021/jf0002084

Önal A. (2007) A review: current analytical methods for the determination of biogenic amines in foods. Food Chemistry, Volume 103, Issue 4, 2007, Pages 1475-1486 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.08.028

Philips, SR; Rozdilsky, B; Boulton, AA. (1978), Evidence for the presence of m-tyramine, p-tyramine, tryptamine, and phenylethylamine in the rat brain and several areas of the human brain, Biology of Psychiatry, Vol 13(1): Pages 51-7, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/623853

Poeaknapo, C. (2005), Mammalian morphine: de novo formation of morphine in human cells, Medical Science Moitor, Vol 1(5): Pages MS6-17, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15874902/

Prester, L. (2011) Biogenic amines in fish, fish products and shellfish: a review, Food Additives & Contaminants: Part A, Volume 28, 2011, Issue 11, Food Additives & Contaminants: Part A Volume 28, 2011 - Issue 11, https://doi.org/10.1080/19440049.2011.600728

Restuccia, D; Spizzirri, UG; Parisi, OI, Cirillo, G; Picci, N (2015) Brewing effect on levels of biogenic amines in different coffee samples as determined by LC-UV, Food Chemistry Volume 175, Pages 143-150 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.11.134

Roy, S; Ninkovic, J; Banerjee, S; Charboneau, R G; Das, S; Dutta, R; Kirchner, V. A; Koodie, L; Ma, J; Meng. J; Barke, RA (2011) Opioid drug abuse and modulation of immune function: consequences in the susceptibility to opportunistic infections, Journal of Neuroimmune Pharmacology, Volume 6, Article number: 442, https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs11481-011-9292-5#citeas

Russell, F. A.; King, R.; Smillie, S.-J.; Kodji, X; Brain, S. D. (2014) Calcitonin Gene-Related Peptide: Physiology and Pathophysiology, Physiological Reviews, Vol. 94(4): Pages 1099–1142. https://dx.doi.org/10.1152%2Fphysrev.00034.2013

Saccani, G; Tanzi, E; Pastore, P; Cavallic, S; Reyd, M. (2005), Determination of biogenic amines in fresh and processed meat by suppressed ion chromatography-mass spectrometry using a cation-exchange column, Journal of Chromatography A, Volume 1082, Issue 1, Pages 43-50, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2005.05.030

Sathyanarayana Rao, TS; Yeragani, VK. (2009) Hypertensive crisis and cheese, Indian Journal of Psychiatry, Volume : 51, Issue : 1 , Page : 65-66, https://www.indianjpsychiatry.org/text.asp?2009/51/1/65/44910

Sen, N.P. (2006) Analysis and Significance of Tyramine in Foods Journal of Food Science Vol. 34(1): Pages 22 - 26 http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1969.tb14354.x

Shakila, RJ; Vasundhara, TS; Kumudavally, KV (2001) A comparison of the TLC-densitometry and HPLC method for the determination of biogenic amines in fish and fishery products, Food Chemistry Volume 75, Issue 2, Pages 255-259 https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00173-X

Shalaby, A. R. (1996), Significance of biogenic amines to food safety and human health, Food Research International Volume 29, Issue 7, October 1996, Pages 675-690 Food Research International

Silla Santos, MH. (1996) Biogenic amines: their importance in foods. International Journal Food Microbiology Vol 29(2-3): Pages 213-31, https://doi.org/10.1016/0168-1605(95)00032-1

Simon-Sarkadi, L; Holzapfel, WH (2994), Determination of biogenic amines in leafy vegetables by amino acid analyser, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und -Forschung Volume 198, pages 230–233, https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF01192600#citeas

Sood, VK; Kosikowski, F.V. (1979) Accelerated cheddar cheese ripening by added microbial enzymes Journal Dairy Science, https://www.journalofdairyscience.org/article/S0022-0302(79)83516-X/pdf

Souci, SW; Fachmann, W; Kraut, H. (2016) Food Composition and Nutrition Tables, cabdirect.org, https://scholar.google.com/scholar?cites=9920400784025704931&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en

Špicka, J; Kalac, P; Bover-Cid, S; Krížek, M. (2002) Application of lactic acid bacteria starter cultures for decreasing the biogenic amine levels in sauerkraut, European Food Research and Technology, Volume 215, Pages 509–514, https://doi.org/10.1007/s00217-002-0590-2

Straub, BW; Tichaczek, PS; Kicherer, M; Hammes, WP (1994), Formation of tyramine byLactobacillus curvatus LTH 972, Zeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung Volume 199, pages 9–12, https://doi.org/10.1007/BF01192943

Tamang, JP; Tamang, B; Schillinger, U; Guigas, C; Holzapfel, WH (2009) Functional properties of lactic acid bacteria isolated from ethnic fermented vegetables of the Himalayas, International Journal of Food Microbiology, Volume 135, Issue 1, Pages 28-33, https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2009.07.016

Tarjan, V; Janossy, G. (3021) The role of biogenic amines in foods, Molecular Nutrition and Food Research, Volume 65, Issue 14, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/mnfr.202100100

Teive, H.A.G.; Kowacs, P. A.; Filho, P. Maranhão; Piovesan, E. J.; Werneck, L. C. (2005), Leão's cortical spreading depression, HISTORICAL NEUROLOGY. https://doi.org/10.1212/01.wnl.0000183281.12779.cd

Valoti, M; Moron, JA; Benocci, A; Sgaragli, G; Unzeta, M (1998), Evidence of a coupled mechanism between monoamine oxidase and peroxidase in the metabolism of tyramine by rat intestinal mitochondria, Biochemical Pharmacology, Volume 55, Issue 1, Pages 37-43, https://doi.org/10.1016/S0006-2952(97)00379-1

Valsamaki, K; Michaelidou, A; Polychroniadou, A. (2000) Biogenic amine production in Feta cheese, Food Chemistry, Volume 71, Issue 2, November 2000, Pages 259-266, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(00)00168-0

Vaughan, TR. (1994) The role of food in the pathogenesis of migraine headache, Clinical Reviews in Allergy Vol 12(2): Pages 167-80, https://doi.org/10.1007/bf02802353

Walker, S E; Shulman, K I; Tailor, S A; Gardner, D (1996), Tyramine content of previously restricted foods in monoamine oxidase inhibitor diets Clinical Psychopharmacololgy, Vol. 16(5):Pages 383-8, https://doi.org/10.1097/00004714-199610000-00007

Wasik, A M; Millan, M J; Scanlan, T; Barnes, N M; Gordon, J (2012), Evidence for functional trace amine associated receptor-1 in normal and malignant B cells, Leukemia Research, Volume 36, Issue 2, Pages 245-249, https://doi.org/10.1016/j.leukres.2011.10.002

Yen, GC (1986), Studies on biogenic amines in foods. I. Determination of biogenic amines in fermented soybean foods by HPLC, Journal Chinese Agricultural Chemistry Society, Volume 24: Pages 211–217, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Studies%20on%20biogenic%20amines%20in%20foods.%20I.%20Determination%20of%20biogenic%20amines%20in%20fermented%20soybean%20foods%20by%20HPLC&author=GC.%20Yen&publication_year=1986&journal=J%20Chinese%20Agric%20Chem%20Soc&volume=24&pages=211-217

Zarko, Jennette (2015), Dietary and lifestyle modifications for migraine prevention, Brain Institute, https://blogs.ohsu.edu/brain/2015/06/18/dietary-and-lifestyle-modifications-for-migraine-prevention/

Ziegler, W; Hahn, M; Wallnoefer, PR. (1994) Verhalten biogener Amine bei der Zubereitung ausgewählter pflanzlicher Lebensmittel [in German], Deutsche Lebensmittel-Rundschau. Vol 90, Num 4, Pages 108-112, ISSN https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220012-0413%22&index=is

Zhu, W; Cadet, P; Baggerman, G; Mantione, K J; Stefano, G B (3005) Human white blood cells synthesize morphine: CYP2D6 modulation, The Journal of Immunology, Vol 175 (11) Pages 7357-7362; DOI: https://doi.org/10.4049/jimmunol.175.11.7357

Zhu, ZT; Munhall, AC; Johnson, SW. (2007), Tyramine excites rat subthalamic neurons in vitro by a dopamine-dependent mechanism, Neuropharmacology Volume 52, Issue 4, Pages 1169-1178, https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2006.12.005

https://epub.uni-regensburg.de/43692/1/Sarah%20Thesis%20AD%20-FINAL%20FORM_AD.pdf

https://www.reuters.com/article/us-usa-northkorea-warmbier-idUSKCN1S124E

https://core.ac.uk/download/pdf/36084456.pdf

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7196439/

https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/amine-oxidase

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9652437/

https://pubs.rsc.org/en/content/chapterhtml/2019/bk9781788014366-00001?isbn=978-1-78801-436-6&sercode=bk

https://www.semanticscholar.org/paper/Prophylactic-Treatment-of-Migraine-in-Children.-1.-Damen-Bruijn/fb4d952daa151add7f078046c02fa2beacb96bb0

https://www.semanticscholar.org/paper/MIGRAINE-IS-A-FOOD-ALLERGIC-DISEASE-Monro-Carini/3e4dde363c6099d73c3ae0d8cc6b1a51743d909f

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6137694/

https://www.health.state.mn.us/diseases/scombroid/index.html

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5500297/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3049472/

https://www.themigrainereliefcenter.com/treatments/surgery/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK525950/

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0013469458900737#!

https://journals.physiology.org/doi/full/10.1152/classicessays.00031.2005

https://www.scielo.br/j/anp/a/jC9t9Lx5DqTKc6SnfCvkr3q/?lang=en

https://pubs.rsc.org/en/content/chapterhtml/2019/bk9781788014366-00001?isbn=978-1-78801-436-6&sercode=bk

https://www.semanticscholar.org/paper/Prophylactic-Treatment-of-Migraine-in-Children.-1.-Damen-Bruijn/fb4d952daa151add7f078046c02fa2beacb96bb0

https://www.semanticscholar.org/paper/MIGRAINE-IS-A-FOOD-ALLERGIC-DISEASE-Monro-Carini/3e4dde363c6099d73c3ae0d8cc6b1a51743d909f

https://www.health.state.mn.us/diseases/scombroid/index.html

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7196439/

https://core.ac.uk/download/pdf/36084456.pdf

https://www.fda.gov/food/consumers/what-you-need-know-about-foodborne-illnesses

http://digital.csic.es/bitstream/10261/61424/4/food_bacteria_Marcobal.pdf

https://www.mdpi.com/2227-9040/8/4/99

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25632438/

https://ldn.de/produkt/fc-l-3200/

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/1541-4337.12704

https://www.azurebiosystems.com/wp-content/uploads/2016/05/App-Note-Measuring-Histamine-Levels-in-Food-Samples-with-Ao-Reader_4.pdf

https://www.researchgate.net/publication/12787494_A_Test_Strip_for_Diamines_in_Tuna

https://d-nb.info/975903071/34

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7320057/

https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-017-0696-9

https://epub.uni-regensburg.de/43692/1/Sarah%20Thesis%20AD%20-FINAL%20FORM_AD.pdf

https://www.creative-diagnostics.com/Anti-Tyramine-Antibody-3520-147.htm

https://academic.oup.com/nutritionreviews/article/77/2/107/5084469

https://www.bio-rad-antibodies.com/antigen-antibody-interactions.html

https://www.abcam.com/primary-antibodies/kd-value-a-quantitive-measurement-of-antibody-affinity#:~:text=The%20KD%20value%20relates,the%20affinity%20of%20the%20antibody.

https://www.scielo.br/j/jbchs/a/zTFXxBv7XnZ9FSqkTPRDw8p/?lang=en

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6049710/

https://www.sciencedaily.com/releases/2007/10/071001125645.htm

https://n.neurology.org/content/65/9/1455

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0006899396008748

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21438041/

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8889911/

https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0887899402004666

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4187032/

https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/01616412.2018.1428406

https://www.pediatricneurologybriefs.com/articles/10.15844/pedneurbriefs-2-12-5/?utm_source=TrendMD&utm_medium=cpc&utm_campaign=Pediatric_Neurology_Briefs_TrendMD_0

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23430983/

https://www.researchgate.net/publication/13554952_Dopamine_Formation_from_Tyramine_by_CYP2D6

https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4615-1913-3_10

https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-020-02675-9/tables/2

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29527677/

https://www.researchgate.net/publication/223875082_A_survey_on_free_biogenic_amine_content_of_fresh_and_preserved_vegetables

https://www.efsa.europa.eu/en/efsajournal/pub/2393

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/692645/

https://www.researchgate.net/publication/229981151_Analysis_and_Significance_of_Tyramine_in_Foods


Informativa sulla privacy