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Migräne
Von tongkatali.org
In diesem Artikel wird die Hypothese vertreten, dass Migräne in vielen Fällen eine durch Lebensmittel übertragene Krankheit ist. Bei den häufig vorkommenden verursachenden Mikroorganismen handelt es sich um eine Reihe von Bakterien, darunter Lactobacillus-Stämme, die bei der Fermentation von Milch und Gemüse verwendet werden und den Verfall vieler Lebensmittel beeinflussen. Diese Bakterien wandeln Aminosäuren in biogene Amine um. Alle Säugetierorganismen verwenden einige Amine als Neurotransmitter und im Immunsystem und können sie in den erforderlichen Mengen selbst synthetisieren. Überschüssige Amine, ob sie nun von einem Organismus selbst produziert werden oder mit der Nahrung in den Körper gelangen, werden durch Aminoxidase-Enzyme abgebaut, die in jedem Säugetierorganismus vorhanden sind. Die Besonderheiten dieser Enzyme sind genetisch kodiert und daher von Mensch zu Mensch unterschiedlich. Manche Menschen können mit Aminen, die mit der Nahrung in den Körper gelangen, besser umgehen als andere. Dies steht im Einklang mit der familiären Häufung von Migräne. Wenn überschüssige biogene Amine nicht rechtzeitig abgebaut werden, führen sie im Extremfall zu einer Lebensmittelvergiftung, die sogar tödlich sein kann. In geringerem Ausmaß, so die Hypothese dieses Artikels, verursachen schlecht behandelte überschüssige biogene Amine Migräne.
Die US FDA stuft auf ihren Verbraucherseiten 16 Erkrankungen als lebensmittelbedingte Krankheiten ein. [Was Sie über lebensmittelbedingte Krankheiten wissen müssen]. Davon werden 14 durch Bakterien und 2 durch Viren verursacht. Die Salmonelleninfektion ist die bekannteste bakterielle und Hepatitis A die bekannteste virale lebensmittelbedingte Krankheit.
Die traditionelle Sichtweise der Migräne erklärte sie als eine Gefäßerkrankung. Man nahm an, dass sich während der Aura-Phase die Blutgefäße rund um den Schädel zusammenziehen (oder verkrampfen). Dadurch würde die Durchblutung der Augen reduziert, was zu typischen visuellen Effekten wie Flimmern oder blinden Flecken oder anderen sinnlichen Unzulänglichkeiten führte. Dann dehnten sich die Blutgefäße unverhältnismäßig aus und übten Druck auf die Nerven im Schädelbereich aus, was zu Schmerzen führte.
Es stellte sich heraus, dass die alte Wissenschaft falsch lag. Als die Blutgefäße während der Aura- und Kopfschmerzphasen gemessen wurden, waren sie weder verengt noch erweitert, wie es der Theorie entsprach. Im Jahr 2009 fasste Brain (eine der weltweit führenden Fachzeitschriften für Neurologie, die seit 1878 von der Oxford University Press herausgegeben wird) den Umschwung in der Überschrift zusammen: "Die vaskuläre Theorie der Migräne - eine großartige Geschichte, die durch die Fakten zunichte gemacht wurde" [Brain, Band 132, Ausgabe 1, Januar 2009].
Welcher Zusammenhang besteht also zwischen Migräne und kortikaler Ausbreitungsdepression? Kein Eingriff in die kortikale Spreizungsdepression hat jemals eine Migräne gestoppt, und es war nie möglich, eine Migräne durch Auslösen einer kortikalen Spreizungsdepression auszulösen. Alle Forschungen über kortikale Spreizungsdepressionen wurden an Kaninchen und Katzen durchgeführt. Es war nicht einmal möglich, die Existenz einer kortikalen Spreizungsdepression beim Menschen nachzuweisen, es sei denn, der Betroffene hatte eine schwere Hirnverletzung erlitten. Der Grund: Die kortikale Streudepression breitet sich auf der Oberfläche des Gehirns aus. Sie springt nicht so leicht über Sulci (die Furchen in den Hirnfalten) von Hirngyri (gewölbte Falten) zu Gyri; stark geschädigte Gehirne haben jedoch keine geteilten Falten wie gesunde Gehirne, so dass sich kortikale Depressionen leichter ausbreiten. Während eines Migräneanfalls beim Menschen wurde die Ausbreitung der kortikalen Depression noch nie gemessen (eine Tatsache, für die sich die Neurologen viele Ausreden einfallen ließen). [Hartnäckige Fragen]
Wow! Nur das?
Jawohl.
Als wissenschaftliche Erklärung für die Migräne hat die kortikale Ausbreitungsdepression wahrscheinlich den Hirntod erlitten.
Die kortikale Ausbreitungsdepression ist jedoch in den Marketingbemühungen der Neurologen immer noch sehr präsent. YouTube ist voll von Clips, die von Kopfschmerz-Websites hochgeladen wurden. Neurologen wollen, dass Sie ihre Dienste in Anspruch nehmen... aufwendige Diagnostik, teure Konsultationen, die sie Ihrer Versicherung in Rechnung stellen. Ungefähr 20 Prozent der Amerikaner leiden an Migräne [Quelle: The Prevalence and Impact of Migraine and Severe Headache in the United States: Figures and Trends From Government Health Studies]. Das sind 65 Millionen potenzielle Patienten. Wenn nur die Hälfte von ihnen zu einer Konsultation bei einem Neurologen erscheint, ist das ein wahrer Geldsegen.
Neurologen verschreiben neurologische Medikamente, die in der Regel teuer sind. Die Pharmaindustrie ist also auf den Zug der Neurologen aufgesprungen.
Die vaskulären, neurologischen und entzündlichen Theorien der Migräne konzentrieren sich auf das, was während der Migräneepisoden passiert. Eine ganz andere Sichtweise konzentriert sich auf die Ursachen von Migräneanfällen. Patienten, die geheilt sind, weil sie die Ursachen der Migräneanfälle vermeiden können, interessiert es nicht mehr, was während der Anfälle passiert. Jedenfalls sind sie nicht mehr betroffen.
Biogene Amine, vor allem Tyramin und Histamin, gelten seit langem als Migräneauslöser. In ausreichend hohen Dosen machen Tyramin und Histamin in Lebensmitteln nicht nur Migränepatienten krank, sondern jeden Menschen.
Listen mit verbotenen und erlaubten Lebensmitteln für Migränepatienten gibt es auf nicht-akademischen Websites zuhauf. Viele dieser Listen sind zweifelhaft. Es sind nicht die spezifischen Lebensmittel, die Migränepatienten beeinträchtigen, sondern der Gehalt an Tyramin und Histamin. Und diese variieren bei jedem Lebensmittel von Charge zu Charge, abhängig von verschiedenen Parametern.
Ein drastisches Beispiel: Der Histamingehalt eines Thunfischsandwichs kann um den Faktor 1000 variieren, wenn das gleiche Thunfischsandwich im gleichen Geschäft gekauft wird, aber eine Woche auseinander liegt. Vielleicht ist der Kühlschrank kaputt gegangen, man weiß es nicht.
Bei ein und derselben Obstsorte kann die Tyraminbelastung um den Faktor 100 variieren, je nachdem, unter welchen Bedingungen sie geerntet und wie sie verarbeitet wurde. Wenn das Tyramin erst einmal drin ist, bekommt man es nicht mehr raus, es sei denn, man injiziert der ganzen Frucht Aminoxidase-Enzyme, die eine Amingruppe in Ammoniak (NH3) umwandeln. Durch Kochen, Schwenken oder sogar Frittieren wird das Tyramin oder Histamin nicht entfernt, aber es kann leicht einen Geschmack überdecken, der sonst den Verderb verraten würde.
Um überhaupt aussagekräftig zu sein, müssen Histamin und Tyramin quantifiziert werden. Es ist NICHT so, dass Käse "verboten" ist, weil er Tyramin enthält, und Obst und Gemüse "erlaubt" sind.
Der menschliche Körper verwendet 20 Aminosäuren, um Proteine zu synthetisieren. 9 davon sind essentiell, sie müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Sie sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Weitere 11 können aus der Nahrung stammen oder werden vom menschlichen Organismus aus essentiellen Aminosäuren gewonnen. Sie sind: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Cystein, Glutaminsäure, Glutamin, Glycin, Prolin, Serin, Tyrosin
Menschliche Enzyme oder Enzyme von Bakterien, die entweder im menschlichen Körper oder in den von uns verzehrten Lebensmitteln vorhanden sind, verwandeln Aminosäuren durch Decarboxylierung (Entfernung von Kohlendioxid (CO2)-Molekülen) in Amine.
Zu den enzymatischen Derivaten von Aminosäuren gehören:
Histamin (ein wichtiges Amin für das Immunsystem) aus Histidin
Die meisten dieser Amine haben wichtige Funktionen im menschlichen Körper. Cadaverin, Putrescin, Spermidin und Spermin werden in den Zellen für die Proteinsynthese und die Membranen benötigt. In der Humanpathologie sind jedoch Histamin und Tyramin am wichtigsten. Dieser Artikel konzentriert sich auf Tyramin.
Die folgenden Bakterien sind als Tyraminproduzenten identifiziert worden:
Gram-positiv: Bacillus thuringiensis. Carnobacterium divergens1, Enterococcus durans, Enterococcus hirae, Enterococcus faecalis, Enterococcus faecium, Lactobacillus brevis, Lactobacillus curvatus, Tetragenococcus halophilus
Gram-negativ: Pseudomonas entomophila, Pseudomonas putida, Pseudomonas putida, Gluconacetobacter diazotrophicus, Granulibacter bethesdensis [Quelle: Tyramine and Phenylethylamine Biosynthesis by Food Bacteria ]
]
Die umfassendste Liste von Tyramin-Messungen wurde von Gaby Andersen, Patrick Marcinek, Nicole Sulzinger, Peter Schieberle und Dietmar Krautwurst zusammengestellt und im Februar 2019 in der Zeitschrift Nutrition Reviews veröffentlicht [Food sources and biomolecular targets of tyramine ]. Machen Sie sich auf einige Überraschungen gefasst.
Molkereiprodukte (außer Käse)
Buttermilch, 2,2 mg/kg, Souci et al. (2016)
Kuhmilch, keine nachgewiesen, Novella-Rodriguez et al (2000)
Sahne, 1,7 mg/kg, Souci et al. (2016)
Saure Sahne, 1,4 mg/kg, Souci et al. (2016)
Quark, 2,4 mg/kg, Souci et al. (2016)
Joghurt, 1,3 mg/kg, Souci et al. (2016)
Keine nachgewiesen, Mayr & Schieberle (2012)
Nicht nachgewiesen, Novella-Rodriguez et al (2000)
Dairy (except cheese)
Buttermilk, 2.2 mg/kg, Souci et al (2016)
Cow’s milk, none detected, Novella-Rodriguez et al (2000)
Cream, 1.7 mg/kg, Souci et al (2016)
Sour cream, 1.4 mg/kg, Souci et al (2016)
Quark, 2.4 mg/kg, Souci et al (2016)
Yogurt, 1.3 mg/kg, Souci et al (2016)
Von drei Tests waren zwei negativ, und der eine Test, der überhaupt Tyramin nachwies, fand nur eine sehr geringe Menge. Aber Achtung: Verdorbener Joghurt kann mit Tyramin bis zu gefährlichen Mengen belastet sein. Lactobacillus-Arten, die für die Joghurtgärung verantwortlich sind, sind die Meister, wenn es um die Umwandlung von Tyrosin in Tyramin geht.
Käse
Für Käse wurde ein breites Spektrum an Messwerten gemeldet. Bei Brie reichte die Spanne von keinem Nachweis bis zu 260,0 mg/kg bei Tests, die von einem Team durchgeführt wurden, bei Parmesan von 4,0 mg/kg bis 290,0 mg/kg, bei Gauda von 20,0 mg/kg bis 670,0 mg/kg und bei Roquefort von 27,0 mg/kg bis 1100,0 mg/kg. Bei Edamer waren es 13,5 mg/kg bis 310,0 mg/kg bei drei Teams. Bei keinem anderen Lebensmittel sind die Messwerte so verwirrend und ungleich wie bei Käse. Verschiedene Marken oder Chargen der gleichen Käsesorte können mehr als 50 Mal so viel Tyramin enthalten wie andere Marken oder Chargen, und man weiß nicht, warum. Es könnte ein Fehler in der Kultur, im Reifungsprozess oder ein Ereignis während des Transports sein.
Appenzeller, 55,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Brie, kein Nachweis bis 260,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Camembert, 37,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Cheddar, 350,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
130,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Edamer, 310,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
13,5 mg/kg, Lange et al. (2002)
25,6 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Emmentaler, 42,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
128,7 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Feta, 152,0 mg/kg bis 246,0 mg/kg, Valsamaki et al. (2000)
Gorgonzola, 8,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Gouda, 20,0 mg/kg bis 670,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Gruyère, 37,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Leerdammer, keine nachgewiesen, Mayr & Schieberle (2012)
Parmesan, 4,0 mg/kg bis 290,0 mg/kg, Souci et al (2016)
3,75 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)
Roquefort, 27,0 mg/kg bis 1100,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
152,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Tilsit, 32,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Fleisch
Hühnerleber, 100,0 mg/kg, Souci et al (2016)
50,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Schinken, gekocht, 6,0 mg/kg bis 108,0 mg/kg, Saccani et al (2005)
Schinken, trocken gepökelt, 7,5 mg/kg, Lange et al (2002)
4,0 mg/kg bis 171,0 mg/kg, Saccani et al. (2005)
Zwiebelwurst, 32,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Ochsenleber, 270,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Schweinefleisch, Frischfleisch, kein Nachweis bis 56,0 mg/kg, Saccani et al (2005)
Salami, 77,1 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)
17,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Fisch
Kabeljau, 2,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Fermentierte Fischsauce, 276,0 mg/L bis 357,0 mg/L, Kirschbaum et al (2000)
Hering, nicht nachgewiesen, Lange et al. (2002)
Hering, gepökelt, kein Nachweis bis 3000,0 mg/kg, Souci et al (2016)
Makrele, 25,8 mg/kg bis 27,4 mg/kg, Shakila et al (2001)
Makrele in Salzlake, keine nachgewiesen, Shakila et al (2001)
Makrele in Salz getrocknet, 398,4 mg/kg bis 413,8 mg/kg, Shakila et al. (2001)
Lachs, nicht nachgewiesen, Lange et al. (2002)
Sardinen, 16,2 mg/kg bis 11,8 mg/kg, Shakila et al. (2001)
Sardinen in Öl, keine nachgewiesen, Shakila et al (2001)
Sardine, salzgetrocknet, 169,5 mg/kg bis 178,1 mg/kg, Shakila et al (2001)
Seefisch, 9,4 mg/kg bis 10,7 mg/kg, Shakila et al. (2001)
Seefisch, salzgetrocknet, 154,2 mg/kg bis 154,1 mg/kg, Shakila et al. (2001)
Krabben, 8,8 mg/kg bis 12,6 mg/kg, Shakila et al. (2001)
Shrimps, salzgetrocknet, 693,2 mg/kg bis 704,7 mg/kg, Shakila et al (2001)
Thunfisch, 0,06 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)
Thunfisch in Öl, 0,72 mg/kg, Souci et al (2016)
Keine nachgewiesen bis 1,2 mg/kg, Shakila et al (2001)
Alkoholische Getränke
Bier, deutsches Vollbier, 1,8 mg/L bis 12,0 mg/L, Souci et al (2016)
Bier, alkoholfrei, 1,2 mg/L, Souci et al. (2016)
6,16 mg/L, Kalac et al. (1997)
Wein, Portwein, 0,51 mg/L, Cunha et al. (2011)
Wein, rot, kein Nachweis bis 20,0 mg/L, Souci et al (2016)
1,93 mg/L, Mayr & Schieberle (2012)
0,8 mg/L bis 2,6 mg/L, Landete et al. (2005)
38,8 mg/L, Tarjan & Janossy (1978)
1,40 mg/L, Marcobal et al. (2005)
Nicht nachgewiesen bis 0,292 mg/L, Anli et al (2004)
3,1 mg/L, Lüthy & Schlatter (1983)
Wein, weiß, kein Nachweis bis 3,0, Souci et al (2016)
110,8 mg/L, Tarjan & Janossy (1978)
1,2 mg/L bis 22,7 mg/L, Lüthy & Schlatter (1983)
Apfel, kein Nachweis, Tarjan & Janossy (1978)
Apfelsaft, 0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Avocado, 23,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Banane, 7,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
0,9 mg/kg, Lavizzari et al. (2006)
Johannisbeeren, keine nachgewiesen, Tarjan & Janossy (1978)
Johannisbeersaft, frisch gepresst, 3,26 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Weintrauben, 691,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Traubensaft, 0,04 mg/L, Cunha et al (2011)
0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Grapefruitsaft, frisch gepresst, 0,1 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Haselnuss, 1,8 mg/kg, Lavizzari et al (2006)
Orange, 10,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Orangensaft, 0,21 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Orangensaft, frisch gepresst, 0,1 mg/L bis 0,49 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Pfirsich, nicht nachgewiesen, Tarjan & Janossy (1978)
Birne, keine nachgewiesen, Tarjan & Janossy (1978)
Pflaume, keine nachgewiesen bis 6,0 mg/kg, Souci et al (2016)
Keine nachgewiesen, Tarjan & Janossy (1978)
Himbeere, 10,0 mg/kg bis 90,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
Himbeersaft, frisch gepresst, 66,66 mg/L, Maxa & Brandes (1993)
Wassermelone, 460,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Gemüse
Rote Beete, 160,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Kohl, 670,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Chinakohl, 1,26 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)
Kohl, Sauerkraut, 20,0 mg/kg, Souci et al (2016)
60,66 mg/kg, Mayr & Schieberle (2012)
6,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
Kohl, vergorener Saft, 37,1 mg/L bis 73,0 mg/L, Kirschbaum et al. (2000)
Kohlrabi, 930,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Karotte, 0,001 mg/kg, Sulzinger et al (2016)
119,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Karottensaft, 0,002 mg/L, Sulzinger et al. (2016)
Blumenkohl, 400,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Gurke, 250,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Endivie, 1,60 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)
Grüne Erbsen, gefroren, 8,7 mg/kg, Kalac et al (2002)
Brechbohne, 160,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Eisbergsalat, 0,94 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)
Miso, 24,6 mg/kg bis 349,0 mg/kg, Kirschbaum et al (2000)
keine nachgewiesen bis 49,8 mg/kg, Yen (1986)
Oliven, keine nachgewiesen, Lange et al (2002)
Paprika, 266,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Kartoffel, 1,14 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
840,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
2,0 mg/kg, Lavizzari et al. (2006) Bratkartoffeln, gebacken, 1,77 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
Bratkartoffeln, roh, 0,77 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
Radicchio, 2,73 mg/kg, Simon-Sarkadi & Holzapfel (1994)
Rettich, 200,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Sojasauce, 17,7 mg/L bis 172,0 mg/L, Kirschbaum et al (2000)
16,1 mg/L bis 1699,0 mg/L, Yen (1986)
Sojabohnen, 9,05 mg/kg, Bartkiene et al. (2015)
keine nachgewiesen, Gloria et al. (2005)
Sojabohnen, fermentiert, 27,8 mg/kg bis 416,1 mg/kg, Bartkiene et al. (2015)
Sufu, fermentierter Tofu, keine nachgewiesen bis 1125,4 mg/kg, Yen (1986)
Spinat, 3,78 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
286,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
2,2 mg/kg, Lavizzari et al. (2006)
Spinatpüree, gefroren, 10,2 mg/kg, Kalac et al. (2002)
Spinat, gekocht, 2,58 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
Tomate, 4,0 mg/kg, Souci et al. (2016)
1,07 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
4,0 mg/kg, Lange et al. (2002)
250,0 mg/kg, Tarjan & Janossy (1978)
Tomatenketchup, 33,6 mg/kg, Kalac et al. (2002)
Tomate, konzentriertes Püree, 7,23 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
10,4 mg/kg, Kalac et al. (2002)
Rüben, keine nachgewiesen, Tarjan & Janossy (1978)
Zucchini, 0,06 mg/kg, Sulzinger et al. (2016)
Andere
Kaffee, gebrüht, 0,25 mg/L bis 1,89 mg/L, Restuccia et al (2015)
Alkhouli, M; Mathur, M; Patil, P. (2014), Revisiting the “cheese reaction”: more than just a hypertensive crisis? Journal of Clinical Psychopharmacology:, Volume 34, Issue 5, Pages 665-667, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25118080/
American Chemical Society New Test Could Help Consumers Avoid Surprise Headaches From Chocolate, Wine, American Chemical Society, https://www.sciencedaily.com/releases/2007/10/071001125645.htm
Andersen, G; Krautwurst, D; (2016) Trace amine-associated receptors in the cellular immune system, In: Farooqui T, Farooqui AA, eds. Trace Amines and Neurological Disorders: Potential Mechanisms and Risk Factors. San Diego, CA: Academic Press, Pages 97–106,https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Trace%20Amines%20and%20Neurological%20Disorders%3A%20Potential%20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors&author=G%20Andersen&author=D.%20Krautwurst&author=T%20Farooqui&author=AA%20Farooqui&publication_year=2016&book=Trace%20Amines%20and%20Neurological%20Disorders%3A%20Potential%20Mechanisms%20and%20Risk%20Factors
Andersen, Gaby; Marcinek, Patrick; Sulzinger, Nicole; Schieberle, Peter; Krautwurst, Dietmar (2019), Food sources and biomolecular targets of tyramine Nutrition Reviews, Volume 77, Issue 2, Pages 107–115, https://doi.org/10.1093/nutrit/nuy036
Anli, RE; Vuralb, N; Yilmaza, S, (2004) The determination of biogenic amines in Turkish red wines. Journal of Food Composition and Analysis, Volume 17, Issue 1, Pages 53-62 https://doi.org/10.1016/S0889-1575(03)00104-2
Antibody Affinity, Bio-Rad, https://www.bio-rad-antibodies.com/antigen-antibody-interactions.html
Arnau, J; Guerrero, L; Sárraga, C. (1998), The effect of green ham pH and NaCl concentration on cathepsin activities and the sensory characteristics of dry-cured hams Journal Science Food Agriculture, Vol. 77: Pages 387–392, http://dx.doi.org/10.1002/(ISSN)1097-0010
Asatoor, A M; Levi, A J; Milne, M.D. (1963) Tranylcypromine and cheese, The Lancet, Volume 282, ISSUE 7310, P733-734, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)90368-4
Babusyte, A; Kotthoff, M; Fiedler, J.; Krautwurst, D. (2013) Biogenic amines activate blood leukocytes via trace amine-associated receptors TAAR1 and TAAR2, Journal of Leukocyte Biology, Volume 93, Issue 3, Pages 387-394, https://doi.org/10.1189/jlb.0912433
Bartkiene, E; Krungleviciute, V; Juodeikiene, G; et al. (2015), Solid state fermentation with lactic acid bacteria to improve the nutritional quality of lupin and soya bean Journal Science Food Agriculture
Vol 95(6): Pages 1336-42, https://doi.org/10.1002/jsfa.6827
Berry, MD. (2004), Mammalian central nervous system trace amines. Pharmacologic amphetamines, physiologic neuromodulators, Journal of Neurochemistry, Volume 90, Issue 2, Pages 257-271, https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2004.02501.x
Bieck, P.R.; Antonin, K.H. (1988) Oral tyramine pressor test and the safety of monoamine oxidase inhibitor drugs: comparison of brofaromine and tranylcypromine in healthy subjects, Journal of Clinical Psychopharmacology, Volume 8, Issue 4, Pages 237-245, https://journals.lww.com/psychopharmacology/Citation/1988/08000/Oral_Tyramine_Pressor_Test_and_the_Safety_of.2.aspx
Blackwell, B. (1963), Hypertensive crisis due to monoamine-oxidase inhibitors, Lancet,
Volume 282, ISSUE 7313, P849-851, https://doi.org/10.1016/S0140-6736(63)92743-0
Borowsky, B; Adham, N; Jones, K A; Raddatz, R; Artymyshyn, R; Ogozalek, KL; Durkin, M M; Lakhlani, P P; Bonini, J A; Pathirana, S; Boyle, N; Pu, x; Kouranova, E; Lichtblau, H; Ochoa, F Y; Branchek, T A; Gerald, C (2001) Trace amines: identification of a family of mammalian G protein-coupled receptors, PNAS Vol 98 (16) Pages 8966-8971; https://doi.org/10.1073/pnas.151105198
Bonetta S, Carraro E, Coisson JD, Travaglia, F; Arlorio, M (2008), Detection of biogenic amine producer bacteria in a typical Italian goat cheese, Journal of Food Protection, Vol. 71 (1): Pages 205–209, https://doi.org/10.4315/0362-028X-71.1.205
Borgdorff, Piet (2017), Arguments against the role of cortical spreading depression in migraine, Neurological Research, Volume 40, Issue 3 , https://doi.org/10.1080/01616412.2018.1428406
Broadley, KJ. (2010), The vascular effects of trace amines and amphetamines Pharmacology & Therapeutics, Volume 125, Issue 3, Pages 363-375, https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2009.11.005
Broadley, KJ; Fehler, M; Ford, WR, Kidd, EJ (2013), Functional evaluation of the receptors mediating vasoconstriction of rat aorta by trace amines and amphetamines,
European Journal of Pharmacology, Volume 715, Issues 1–3, Pages 370-380, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2013.04.034
Bover-Cid, S; Hugas, M; Izquierdo-Pulido, M; Vidal-Carou, MC (2001) Amino acid-decarboxylase activity of bacteria isolated from fermented pork sausages, International Journal of Food Microbiology
Volume 66, Issue 3, Pages 185-189, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00526-2
Bueno-Solano, Carolina; López-Cervantes, Jaime, Sánchez-Machado, Dalia I.; Campas-Baypoli, Olga N. (2012), HPCL determination of histamine, tyramine and amino acids in shrimp by-products, Departamento de Biotecnología y Ciencias Alimentarias, Instituto Tecnológico de Sonora, https://doi.org/10.1590/S0103-50532012000100014
Burdychova, R; Komprda, T. (2007), Biogenic amine-forming microbial communities in cheese, FEMS, Volume 276, Issue 2, Pages: 129-215, https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2007.00922.x
Chander, H; Batish, VK; Babu, S, Singh, RS (1989), Factors affecting amine production by a selected strain of Lactobacillus bulgaricus, Journal of Food Science, Volume54, Issue 4, Pages 940-942, https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1989.tb07917.x
Chiellini, G; Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Tobias, S C; DeBarber, A; Brogioni, S; Ronca-Testoni, S; Cerbai, E; Grandy, DV; Scanlan, TS; Zucchi, R. (2007), Cardiac effects of 3-iodothyronamine: a new aminergic system modulating cardiac function, The FASEB Journal, Volume21, Issue 7, Pages 1597-1608, https://doi.org/10.1096/fj.06-7474com
Chong, CY; Abu Bakar, F; Rahman, RA; Bakar, J; Zaman, MZ (2014), Biogenic amines, amino acids and microflora changes in Indian mackerel (Rastrellinger kanagurta) stored at ambient (25–29 °C) and ice temperature (0 °C), Journal of Food Science and Technology Volume 51, Pages 1118–1125, https://doi.org/10.1007/s13197-012-0621-3
Cid, SB; Miguelez-Arrizado, MJ; Becker, B; Holzapfel, W H.; Vidal-Caroua, M C (2008) Amino acid decarboxylation by Lactobacillus curvatus CTC273 affected by the pH and glucose availability, Food Microbiology, Volume 25, Issue 2, Pages 269-277, https://doi.org/10.1016/j.fm.2007.10.013
Cohen, G; Farooqui, R; Kesler, N. (1997), Parkinson disease: a new link between monoamine oxidase and mitochondrial electron flow, PNAS, Vol 94 (10) Pages 4890-4894,https://doi.org/10.1073/pnas.94.10.4890
Cohen, G. (2000), Oxidative stress, mitochondrial respiration, and Parkinson's disease, Annals of the New York Academy of Sciences, Volume 899, Issue 1,
Pages: ix-xi, 1-424, https://nyaspubs.onlinelibrary.wiley.com/toc/17496632/2000/899/1
Coton, M; Romano, A; Spano, G; Zieglerb, K.; Vetrana, C; Desmarais, C.; Lonvaud-Fune, A.; Lucas, P.; Cotona, E. (2010), Occurrence of biogenic amine-forming lactic acid bacteria in wine and cide, Food Microbiology
Volume 27, Issue 8, Pages 1078-1085, https://doi.org/10.1016/j.fm.2010.07.012
Cunha, SC; Faria, MA; Fernandes, JO (2011) Gas chromatograph–mass spectrometry assessment of amines in Port wine and grape juice after fast chloroformate extraction/derivatization Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 59(16): Pages 8742-53, https://doi.org/10.1021/jf201379x
Dainty, R; Blom, H. (1995), Flavour chemistry of fermented sausages, Boston, MA: Springer Science+Business Media, Pages 176–193, https://scholar.google.com/scholar?cites=14094098160528838449&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en
Danchuk, Alexandra I; Komova, Nadezhda S.; Mobarez, Sarah N.; Doronin, Sergey Yu; Natalia A; Burmistrova, Markin, Alexey V.; Duerkop, Axel (2020), Optical sensors for determination of biogenic amines in food, Analytical and Bioanalytical Chemistry. https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-020-02675-9
D’Andrea, G; D’Arrigo, A; Dalle Carbonare, M; Leon, A. (2012) Pathogenesis of migraine: role of neuromodulators, Headache, Volume 52, Issue 7
Pages: 1067-1205, https://doi.org/10.1111/j.1526-4610.2012.02168.x
D’Andrea, G; Terrazzino, S; Fortin, D; Farruggio, A; Rinaldi, L; Leon, A. (2003), HPLC electrochemical detection of trace amines in human plasma and platelets and expression of mRNA transcripts of trace amine receptors in circulating leukocytes, Neuroscience Letters, Volume 346, Issues 1–2, Pages 89-92, https://doi.org/10.1016/S0304-3940(03)00573-1
Del Rio, B; Redruello, B; Linares, D M; Linares, DM; Ladero, V; Fernandez, M; Linares, D. M.; Martin, M. C.; Ruas-Madiedo, P; Alvarez, MA (2017) The dietary biogenic amines tyramine and histamine show synergistic toxicity towards intestinal cells in culture, Food Chemistry, Volume 218, Pages 249-255, https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2016.09.046
Dinter, J; Muhlhaus, J; Wienchol, C. L.; Yi, C X; Nürnberg, D; Morin, S; Grüters, A;
Köhrle, J; Schöneberg, T; Tschöp, M; Krude, H; Kleinau, G; Bieberman, H (2015), Inverse agonistic action of 3-iodothyronamine at the human trace amine-associated receptor 5 PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0117774
Doeun, Dara; Davaatseren, Munkhtugs; Chung, Myung-Sub (2017), Biogenic amines in foods, Food Science Biotechnology Vol. 26(6). Pages 1463–1474, https://dx.doi.org/10.1007%2Fs10068-017-0239-3
EFSA Journal EFSA Panel on Biological Hazards (BIOHAZ). Scientific opinion on risk based control of biogenic amine formation in fermented foods, EFSA Journal, Vol 9(10): Pages 2393, https://doi.org/10.2903/j.efsa.2011.2393
Fernandez, M; Linares, DM; Rodriguez, A; Alvarez, M.A. (2007), Factors affecting tyramine production in Enterococcus durans IPLA 655, Applied Microbiology and Biotechnology, Vol 73, pages 1400–1406, https://doi.org/10.1007/s00253-006-0596-y
Espinoza, S; Gainetdinov, RR. (2017), Neuronal functions and emerging pharmacology of TAAR1. In:Krautwurst D, Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing; 2017:175–194, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Taste%20and%20Smell&author=S%20Espinoza&author=RR.%20Gainetdinov&author=D%20Krautwurst&publication_year=2017&book=Taste%20and%20Smell
Farooqui, T; Farooqui,AA (2016), Trace Amines and Neurological Disorders, Google Books,https://books.google.com/books?hl=en&lr=&id=Wj8oCwAAQBAJ&oi=fnd&pg=PP1&ots=o5BeyXT7Tr&sig=frUKOjJGDYmkf4nyURoQrA644DA
Finberg, JP; Gillman, K. (2011), Selective inhibitors of monoamine oxidase type B and the “cheese effect”, International Review of Neurobiology, Volume 100, Pages 169-190, https://doi.org/10.1016/B978-0-12-386467-3.00009-1
Fogel, WA; Lewinski, A; Jochem, J. (2007), Histamine in food: is there anything to worry about? Biochemical Society Transactions, Volume 35 (2): Pages 349–352,
https://doi.org/10.1042/BST0350349
Frascarelli, S; Ghelardoni, S; Chiellini, G; Vargiu, R; Ronca-Testoni, S; Scanlan, T S; Grandy, D K; Zucchi, R (2008), Cardiac effects of trace amines: pharmacological characterization of trace amine-associated receptors, European Journal of Pharmacology, Volume 587, Issues 1–3, Pages 231-236, https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2008.03.055
Gardini, F; Martuscelli, M; Caruso, MC, Galgano, F; Crudeleb, MA; Favati, F; Guerzonia, M A; Suzzi, G (2001), Effects of pH, temperature and NaCl concentration on the growth kinetics, proteolytic activity and biogenic amine production of Enterococcus faecalis, International Journal of Food Microbiology,
Volume 64, Issues 1–2, Pages 105-117, https://doi.org/10.1016/S0168-1605(00)00445-1
Gardini, F; Ozogul, Y; Suzzi, G; Suzzi, G; Tabanelli1, G; Özogul, F (2016), Technological factors affecting biogenic amine content in foods: a review. Front Microbiology, Vol. 7: Page 1218, https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fmicb.2016.01218/full
Gloria, MB; Tavares-Neto, J; Labanca, RA, et al. (2005) Influence of cultivar and germination on bioactive amines in soybeans (Glycine max L. Merril) Journal Agriculture Food Chemistry, Vol 53(19): Pages 7480-5 https://doi.org/10.1021/jf0509310
Goadsby, Peter J. (2009) The vascular theory of migraine—a great story wrecked by the facts , Brain, Volume 132, Issue 1, Pages 6–7, https://doi.org/10.1093/brain/awn321
Gozal, EA; O'Neill, BE; Sawchuk, MA; Zhu, H; Halder, M; Chou CC; Hochman, S. (2014) Anatomical and functional evidence for trace amines as unique modulators of locomotor function in the mammalian spinal cord, Frontiers Neural Circuits, Vol 07, https://doi.org/10.3389/fncir.2014.00134
Granvogl, M; Bugan, S, Schieberle, P. (2006) Formation of amines and aldehydes from parent amino acids during thermal processing of cocoa and model systems: new insights into pathways of the Strecker reaction, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Volume 54, Issue 5, Pages 1730–1739, https://doi.org/10.1021/jf0525939
Hambach, Anke; Evers, Stefan; Summ, Oliver; Husstedt, Ingo W; Frese, Achim (2013), The impact of sexual activity on idiopathic headaches: an observational study, Cephalalgia, Vol. 33(6):Pages 384-9. https://doi.org/10.1177/0333102413476374
Hanington, E. (1980), Diet and migraine, Journal of Human Nutrition, Vol 34(3): Pages 175-80, https://doi.org/10.3109/09637488009143438
Hauptmann, N; Grimsby, J; Shih, JC, Cadenas, E (1996), The metabolism of tyramine by monoamine oxidase A/B causes oxidative damage to mitochondrial DNA, Archives of Biochemistry and Biophysics, Volume 335, Issue 2, Pages 295-304, https://doi.org/10.1006/abbi.1996.0510
Innocente, N; D’Agostin, P; Formation of biogenic amines in a typical semihard Italian cheese, Journal of Food Protection, Vol. 65 (9): Pages 1498–1501, https://doi.org/10.4315/0362-028X-65.9.1498
Johansson, G; Berdague, JL; Larsson, M. Tran, N; Borcha, E (1994) Lipolysis, proteolysis and formation of volatile components during ripening of a fermented sausage with Pediococcus pentosaceus and Staphylococcus xylosus as starter cultures, Meat Science, Volume 38, Issue 2, 1994, Pages 203-218, https://doi.org/10.1016/0309-1740(94)90110-4
Kalac, P; Hlavatá, V; Krížek, M. (1997) Concentrations of five biogenic amines in Czech beers and factors affecting their formation. Food Chemistry, Volume 58, Issue 3, Pages 209-214, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(96)00098-2
Kalac, P; Švecová, S; Pelikánová, T. (2002), Levels of biogenic amines in typical vegetable product
Food Chemistry, Volume 77, Issue 3, Pages 349-351, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00360-0
Karovicová, J; Kohajdová, Z. (2005), Biogenic amines in food. Chemical Paper [formerly Chem Zvesti],Vol 59: Pages 70–79, https://www.chempap.org/file_access.php?file=591a70.pdf
Khan, MZ; Nawaz, W. (2016), The emerging roles of human trace amines and human trace amine-associated receptors (hTAARs) in central nervous system Biomedicine & Pharmacotherapy Volume 83, Pages 439-449, https://doi.org/10.1016/j.biopha.2016.07.002
Kirschbaum, J; Rebscher, K; Bruckner, H. (2000), Liquid chromatographic determination of biogenic amines in fermented foods after derivatization with 3,5-dinitrobenzoyl chloride, Journal of Chromatography Volume 881, Issues 1–2, Pages 517-53 https://doi.org/10.1016/S0021-9673(00)00257-0
KD value: a quantitative measurement of antibody affinity, AbCam, https://www.abcam.com/primary-antibodies/kd-value-a-quantitive-measurement-of-antibody-affinity
Kleinau, G; Pratzka, J; Nurnberg, D; Grüters, A; Führer-Sakel, D; Krude, H; Köhrle, H; Schöneberg, T; Biebermann, H (2011), Differential modulation of Beta-adrenergic receptor signaling by trace amine-associated receptor 1 agonists, PLoS One, https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027073
Konczol, A; Rendes, K; Dekany, M; Müller, J; Riethmüller, E; Tibor, G (2016), Blood-brain barrier specific permeability assay reveals N-methylated tyramine derivatives in standardised leaf extracts and herbal products of Ginkgo biloba, Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, Volume 131, Issue 30, Pages 167-174, https://doi.org/10.1016/j.jpba.2016.08.032
Ladero, V; Gomez-Sordo, C; Sanchez-Llana, E; Sánchez-Llana, E; del Rio, B; Redruello, B; Fernández, M; Martín, M. C; Alvarez, MA (2016), Q69 (an E. faecalis-infecting bacteriophage) as a biocontrol agent for reducing tyramine in dairy products, Frontiers in Microbiology, Volume 7: Pages 445, https://doi.org/10.3389/fmicb.2016.00445
Landete, JM; Ferrer, S; Polo, L; et al. (2005), Biogenic amines in wines from three Spanish regions, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 53, Issue 4, Pages 1119–1124, http://dx.doi.org/10.1021/jf049340k
La Gioia, F; Rizzotti, L; Rossi F, Gardini, F; Tabanelli, G; Torriani, S. (2011), Identification of a tyrosine decarboxylase gene (tdcA) in Streptococcus thermophilus 1TT45 and analysis of its expression and tyramine production in milk, ASM Journals
/ Applied and Environmental Microbiology, Vol. 77, No. 3, https://doi.org/10.1128/AEM.01928-10
Lange, J; Thomas, K; Wittman, C. (2002), Comparison of a capillary electrophoresis method with high-performance liquid chromatography for the determination of biogenic amines in various food samples. Journal of Chromatography B Analytical Technology Biomed Life Sci. Vol 779: Pages 229–239. https://doi.org/10.1016/s1570-0232(02)00372-0
Lavizzari, T; Veciana-Nogués, M; Bover-Cid, S; Mariné-Font, Abel; Vidal-Carou, Maria Carmen (2006), Improved method for the determination of biogenic amines and polyamines in vegetable products by ion-pair high-performance liquid chromatography, Journal of Chromatography A, Volume 1129, Issue 1, Pages 67-72, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2006.06.090
Ledonne, A; Federici, M; Giustizieri, M; Pessia, M; Imbrici, P; Millan, M J; Bernardi, G; Mercuri, N B (2010), Trace amines depress D2-autoreceptor-mediated responses on midbrain dopaminergic cells, British Journal of Pharmacology, Volume 160, Issue6, Pages 1509-1520, https://doi.org/10.1111/j.1476-5381.2010.00792.x
Leuschner, RG; Hammes, WP. (1998) Degradation of histamine and tyramine by Brevibacterium linens during surface ripening of Munster cheese, Journal of Food Protection, Volume 61 (7): Pages 874–878, https://doi.org/10.4315/0362-028X-61.7.874
Leuschner, RG; Kurihara, R; Hammes, W.P. (1998), Effect of enhanced proteolysis on formation of biogenic amines by lactobacilli during Gouda cheese ripening, International Journal of Food Microbiology
Volume 44, Issues 1–2, Pages 15-20 https://doi.org/10.1016/S0168-1605(98)00118-4
Linares, DM; Del Rio, B; Ladero V, Martínez, N.; Fernández, M; Martín, M C; Álvarez, M A. (2012) Factors influencing biogenic amines accumulation in dairy products, Frontiers in Microbiology, https://doi.org/10.3389/fmicb.2012.00180
Lüthy, J; Schlatter, C. (1983) Biogenic amines in foods: effects of histamine, tyramine and phenylethylamine on man, Zeitschrift für Lebensmittel-Vonsuchung und Forschung, Volume 177, Pages 439–443, https://doi.org/10.1007/bf01409672
Marcinek, P; Geithe, C, Krautwurst, D. (2017), Chemosensory G protein-coupled receptors (GPCR) in blood leukocytes. In:Krautwurst D , ed. Taste and Smell. Cham, Germany: Springer International Publishing, Pages 151–173.
Marcobal, A; De Las Rivas, B; Landete, J M;, Tabera, L; Muñoz, R (2011) Tyramine and phenylethylamine biosynthesis by food bacteria, Critical Reviews in Food Science and Nutrition, Volume 52, Issue 5 https://doi.org/10.1080/10408398.2010.500545
Marcobal, A; Martin-Alvarez, PJ; Moreno-Arribas, MV; Muñoz, R (2006) A multifactorial design for studying factors influencing growth and tyramine production of the lactic acid bacteria Lactobacillus brevis CECT 4669 and Enterococcus faecium BIFI-58, Research in Microbiology,
Volume 157, Issue 5, Pages 417-424, https://doi.org/10.1016/j.resmic.2005.11.006
Marcobal, A; Polo, MC; Marti´n-Álvarez, PJ; Moreno-Arribas, M.V. Biogenic amine content of red Spanish wines: comparison of a direct ELISA and an HPLC method for the determination of histamine in wines,
Food Research International, Volume 38, Issue 4, Pages 387-394 https://doi.org/10.1016/j.foodres.2004.10.008
Martinez-Villaluenga, C; Frias, J; Gulewicz, P; Vidal-Valverde, C (2008), Food safety evaluation of broccoli and radish sprouts, Food and Chemical Toxicology, Volume 46, Issue 5, Pages 1635-1644, https://doi.org/10.1016/j.fct.2008.01.004
Maxa, E; Brandes, W. Biogene (1993) Amine in Fruchtsäften [in German], Mitt Klosterneuburg Rebe Wein Obstb Fruchteverwert, Vol 43, Num 3, pp 101-106, https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220007-5922%22&index=is
Mayevsky, Avraham; Doron, Avi; Manor, Tamar; Meilin, Sigal; Zarchin, Nili. Ouaknine, George E. (1996), Cortical spreading depression recorded from the human brain using a multiparametric monitoring system, Brain Research,
Volume 740, Issues 1–2, Pages 268-274, https://doi.org/10.1016/S0006-8993(96)00874-8
Mayr, CM; Schieberle, P. (2012), Development of stable isotope dilution assays for the simultaneous quantitation of biogenic amines and polyamines in foods by LC-MS/MS. Journal Agricultural Food Chem. Vol 60: Pages 3026–3032, https://doi.org/10.1021/jf204900v
Moret, Sabrina; Smela, Dana;
Populin, Tiziana; Conte, Lanfranco (2005) A survey on free biogenic amine content of fresh and preserved vegetables, Food Chemistry, Vol. 89(3): Pages 355-361, http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2004.02.050
Millichap, J Gordon (1988), Oligoantigenic Diet for Epilepsy and Migraine. Pediatric Neurology Briefs, Vol. 2(12), pp.91–92. http://doi.org/10.15844/pedneurbriefs-2-12-5
Millichap, J. Gordon; MYee, Michelle (2003) The diet factor in pediatric and adolescent migraine, Pediatric Neurology
Volume 28, Issue 1, Pages 9-1 https://doi.org/10.1016/S0887-8994(02)00466-6
Naila, A, Flint, S, Fletcher, G, Bremer, P; Meerdink, G (2010) Control of biogenic amines in food—existing and emerging approaches, Journal of Food Science, Volume 75: Pages R139–R150 https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2010.01774.x
Nguyen, TV; Juorio, AV. (1989), Binding sites for brain trace amines, Cellular Molecular Neurobiology, Vol 9(3): Pages 297-311, https://doi.org/10.1007/bf00711411
Novella-Rodriguez, S; Veciana-Nogues, MT; Vidal-Carou, MC (2000), Biogenic amines and polyamines in milks and cheeses by ion-pair high performance liquid chromatography, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol 48, Issue 11, Pages 5117–5123, https://doi.org/10.1021/jf0002084
Önal A. (2007) A review: current analytical methods for the determination of biogenic amines in foods. Food Chemistry, Volume 103, Issue 4, 2007, Pages 1475-1486 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.08.028
Philips, SR; Rozdilsky, B; Boulton, AA. (1978), Evidence for the presence of m-tyramine, p-tyramine, tryptamine, and phenylethylamine in the rat brain and several areas of the human brain, Biology of Psychiatry, Vol 13(1): Pages 51-7, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/623853
Poeaknapo, C. (2005), Mammalian morphine: de novo formation of morphine in human cells, Medical Science Moitor, Vol 1(5): Pages MS6-17, https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15874902/
Prester, L. (2011) Biogenic amines in fish, fish products and shellfish: a review, Food Additives & Contaminants: Part A, Volume 28, 2011, Issue 11,
Food Additives & Contaminants: Part A
Volume 28, 2011 - Issue 11, https://doi.org/10.1080/19440049.2011.600728
Restuccia, D; Spizzirri, UG; Parisi, OI, Cirillo, G; Picci, N (2015) Brewing effect on levels of biogenic amines in different coffee samples as determined by LC-UV, Food Chemistry
Volume 175, Pages 143-150 https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.11.134
Roy, S; Ninkovic, J; Banerjee, S; Charboneau, R G; Das, S; Dutta, R; Kirchner, V. A; Koodie, L; Ma, J; Meng. J; Barke, RA (2011) Opioid drug abuse and modulation of immune function: consequences in the susceptibility to opportunistic infections, Journal of Neuroimmune Pharmacology, Volume 6, Article number: 442, https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs11481-011-9292-5#citeas
Russell, F. A.; King, R.; Smillie, S.-J.; Kodji, X; Brain, S. D. (2014) Calcitonin Gene-Related Peptide: Physiology and Pathophysiology, Physiological Reviews, Vol. 94(4): Pages 1099–1142. https://dx.doi.org/10.1152%2Fphysrev.00034.2013
Saccani, G; Tanzi, E; Pastore, P; Cavallic, S; Reyd, M. (2005), Determination of biogenic amines in fresh and processed meat by suppressed ion chromatography-mass spectrometry using a cation-exchange column,
Journal of Chromatography A, Volume 1082, Issue 1, Pages 43-50, https://doi.org/10.1016/j.chroma.2005.05.030
Sathyanarayana Rao, TS; Yeragani, VK. (2009) Hypertensive crisis and cheese, Indian Journal of Psychiatry, Volume : 51, Issue : 1 , Page : 65-66, https://www.indianjpsychiatry.org/text.asp?2009/51/1/65/44910
Sen, N.P. (2006) Analysis and Significance of Tyramine in Foods Journal of Food Science Vol. 34(1): Pages 22 - 26
http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1969.tb14354.x
Shakila, RJ; Vasundhara, TS; Kumudavally, KV (2001) A comparison of the TLC-densitometry and HPLC method for the determination of biogenic amines in fish and fishery products, Food Chemistry
Volume 75, Issue 2, Pages 255-259 https://doi.org/10.1016/S0308-8146(01)00173-X
Shalaby, A. R. (1996), Significance of biogenic amines to food safety and human health, Food Research International
Volume 29, Issue 7, October 1996, Pages 675-690
Food Research International
Silla Santos, MH. (1996) Biogenic amines: their importance in foods. International Journal Food Microbiology
Vol 29(2-3): Pages 213-31, https://doi.org/10.1016/0168-1605(95)00032-1
Simon-Sarkadi, L; Holzapfel, WH (2994), Determination of biogenic amines in leafy vegetables by amino acid analyser, Zeitschrift für Lebensmittel-Vonsuchung und -Forschung Volume 198, pages 230–233, https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF01192600#citeas
Sood, VK; Kosikowski, F.V. (1979) Accelerated cheddar cheese ripening by added microbial enzymes Journal Dairy Science, https://www.journalofdairyscience.org/article/S0022-0302(79)83516-X/pdf
Souci, SW; Fachmann, W; Kraut, H. (2016) Food Composition and Nutrition Tables, cabdirect.org, https://scholar.google.com/scholar?cites=9920400784025704931&as_sdt=2005&sciodt=0,5&hl=en
Špicka, J; Kalac, P; Bover-Cid, S; Krížek, M. (2002) Application of lactic acid bacteria starter cultures for decreasing the biogenic amine levels in sauerkraut, European Food Research and Technology, Volume 215, Pages 509–514, https://doi.org/10.1007/s00217-002-0590-2
Straub, BW; Tichaczek, PS; Kicherer, M; Hammes, WP (1994), Formation of tyramine byLactobacillus curvatus LTH 972, Zeitschrift für Lebensmittel-Vonsuchung und Forschung Volume 199, pages 9–12, https://doi.org/10.1007/BF01192943
Tamang, JP; Tamang, B; Schillinger, U; Guigas, C; Holzapfel, WH (2009) Functional properties of lactic acid bacteria isolated from ethnic fermented vegetables of the Himalayas, International Journal of Food Microbiology,
Volume 135, Issue 1, Pages 28-33, https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2009.07.016
Tarjan, V; Janossy, G. (3021) The role of biogenic amines in foods, Molecular Nutrition and Food Research, Volume 65, Issue 14, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/mnfr.202100100
Teive, H.A.G.; Kowacs, P. A.; Filho, P. Maranhão; Piovesan, E. J.; Werneck, L. C. (2005), Leão's cortical spreading depression, HISTORICAL NEUROLOGY. https://doi.org/10.1212/01.wnl.0000183281.12779.cd
Valoti, M; Moron, JA; Benocci, A; Sgaragli, G; Unzeta, M (1998), Evidence of a coupled mechanism between monoamine oxidase and peroxidase in the metabolism of tyramine by rat intestinal mitochondria, Biochemical Pharmacology, Volume 55, Issue 1, Pages 37-43, https://doi.org/10.1016/S0006-2952(97)00379-1
Valsamaki, K; Michaelidou, A; Polychroniadou, A. (2000) Biogenic amine production in Feta cheese, Food Chemistry,
Volume 71, Issue 2, November 2000, Pages 259-266, https://doi.org/10.1016/S0308-8146(00)00168-0
Vaughan, TR. (1994) The role of food in the pathogenesis of migraine headache, Clinical Reviews in Allergy Vol 12(2): Pages 167-80, https://doi.org/10.1007/bf02802353
Walker, S E; Shulman, K I; Tailor, S A; Gardner, D (1996), Tyramine content of previously restricted foods in monoamine oxidase inhibitor diets Clinical Psychopharmacololgy, Vol. 16(5):Pages 383-8, https://doi.org/10.1097/00004714-199610000-00007
Wasik, A M; Millan, M J; Scanlan, T; Barnes, N M; Gordon, J (2012), Evidence for functional trace amine associated receptor-1 in normal and malignant B cells, Leukemia Research, Volume 36, Issue 2, Pages 245-249, https://doi.org/10.1016/j.leukres.2011.10.002
Yen, GC (1986), Studies on biogenic amines in foods. I. Determination of biogenic amines in fermented soybean foods by HPLC,
Journal Chinese Agricultural Chemistry Society, Volume 24: Pages 211–217, https://scholar.google.com/scholar_lookup?title=Studies%20on%20biogenic%20amines%20in%20foods.%20I.%20Determination%20of%20biogenic%20amines%20in%20fermented%20soybean%20foods%20by%20HPLC&author=GC.%20Yen&publication_year=1986&journal=J%20Chinese%20Agric%20Chem%20Soc&volume=24&pages=211-217
Zarko, Jennette (2015), Dietary and lifestyle modifications for migraine prevention, Brain Institute, https://blogs.ohsu.edu/brain/2015/06/18/dietary-and-lifestyle-modifications-for-migraine-prevention/
Ziegler, W; Hahn, M; Wallnoefer, PR. (1994) Verhalten biogener Amine bei der Zubereitung ausgewählter pflanzlicher Lebensmittel [in German],
Deutsche Lebensmittel-Rundschau. Vol 90, Num 4, Pages 108-112,
ISSN https://pascal-francis.inist.fr/vibad/index.php?action=search&lang=en&terms=%220012-0413%22&index=is
Zhu, W; Cadet, P; Baggerman, G; Mantione, K J; Stefano, G B (3005) Human white blood cells synthesize morphine: CYP2D6 modulation, The Journal of Immunology, Vol 175 (11) Pages 7357-7362; DOI: https://doi.org/10.4049/jimmunol.175.11.7357
Zhu, ZT; Munhall, AC; Johnson, SW. (2007), Tyramine excites rat subthalamic neurons in vitro by a dopamine-dependent mechanism, Neuropharmacology
Volume 52, Issue 4, Pages 1169-1178, https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2006.12.005
https://epub.uni-regensburg.de/43692/1/Sarah%20Thesis%20AD%20-FINAL%20FORM_AD.pdf
https://www.reuters.com/article/us-usa-northkorea-warmbier-idUSKCN1S124E
https://core.ac.uk/download/pdf/36084456.pdf
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7196439/
https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-biology/amine-oxidase
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9652437/
https://pubs.rsc.org/en/content/chapterhtml/2019/bk9781788014366-00001?isbn=978-1-78801-436-6&sercode=bk
https://www.semanticscholar.org/paper/Prophylactic-Treatment-of-Migraine-in-Children.-1.-Damen-Bruijn/fb4d952daa151add7f078046c02fa2beacb96bb0
https://www.semanticscholar.org/paper/MIGRAINE-IS-A-FOOD-ALLERGIC-DISEASE-Monro-Carini/3e4dde363c6099d73c3ae0d8cc6b1a51743d909f
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6137694/
https://www.health.state.mn.us/diseases/scombroid/index.html
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5500297/
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3049472/
https://www.themigrainereliefcenter.com/treatments/surgery/
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK525950/
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/0013469458900737#!
https://journals.physiology.org/doi/full/10.1152/classicessays.00031.2005
https://www.scielo.br/j/anp/a/jC9t9Lx5DqTKc6SnfCvkr3q/?lang=en
https://pubs.rsc.org/en/content/chapterhtml/2019/bk9781788014366-00001?isbn=978-1-78801-436-6&sercode=bk
https://www.semanticscholar.org/paper/Prophylactic-Treatment-of-Migraine-in-Children.-1.-Damen-Bruijn/fb4d952daa151add7f078046c02fa2beacb96bb0
https://www.semanticscholar.org/paper/MIGRAINE-IS-A-FOOD-ALLERGIC-DISEASE-Monro-Carini/3e4dde363c6099d73c3ae0d8cc6b1a51743d909f
https://www.health.state.mn.us/diseases/scombroid/index.html
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7196439/
https://core.ac.uk/download/pdf/36084456.pdf
https://www.fda.gov/food/consumers/what-you-need-know-about-foodborne-illnesses
http://digital.csic.es/bitstream/10261/61424/4/food_bacteria_Marcobal.pdf
https://www.mdpi.com/2227-9040/8/4/99
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25632438/
https://ldn.de/produkt/fc-l-3200/
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/1541-4337.12704
https://www.azurebiosystems.com/wp-content/uploads/2016/05/App-Note-Measuring-Histamine-Levels-in-Food-Samples-with-Ao-Reader_4.pdf
https://www.researchgate.net/publication/12787494_A_Test_Strip_for_Diamines_in_Tuna
https://d-nb.info/975903071/34
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7320057/
https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-017-0696-9
https://epub.uni-regensburg.de/43692/1/Sarah%20Thesis%20AD%20-FINAL%20FORM_AD.pdf
https://www.creative-diagnostics.com/Anti-Tyramine-Antibody-3520-147.htm
https://academic.oup.com/nutritionreviews/article/77/2/107/5084469
https://www.bio-rad-antibodies.com/antigen-antibody-interactions.html
https://www.abcam.com/primary-antibodies/kd-value-a-quantitive-measurement-of-antibody-affinity#:~:text=The%20KD%20value%20relates,the%20affinity%20of%20the%20antibody.
https://www.scielo.br/j/jbchs/a/zTFXxBv7XnZ9FSqkTPRDw8p/?lang=en
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6049710/
https://www.sciencedaily.com/releases/2007/10/071001125645.htm
https://n.neurology.org/content/65/9/1455
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0006899396008748
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21438041/
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8889911/
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0887899402004666
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4187032/
https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/01616412.2018.1428406
https://www.pediatricneurologybriefs.com/articles/10.15844/pedneurbriefs-2-12-5/?utm_source=TrendMD&utm_medium=cpc&utm_campaign=Pediatric_Neurology_Briefs_TrendMD_0
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23430983/
https://www.researchgate.net/publication/13554952_Dopamine_Formation_from_Tyramine_by_CYP2D6
https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4615-1913-3_10
https://link.springer.com/article/10.1007/s00216-020-02675-9/tables/2
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29527677/
https://www.researchgate.net/publication/223875082_A_survey_on_free_biogenic_amine_content_of_fresh_and_preserved_vegetables
https://www.efsa.europa.eu/en/efsajournal/pub/2393
https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/692645/
https://www.researchgate.net/publication/229981151_Analysis_and_Significance_of_Tyramine_in_Foods
Aktualisiert 5. April 2023
Lebensmittelbedingte Krankheiten
Was passiert während eines Migräneanfalls?
Medizinisches Marketing
Ernährungsbedingte Auslöser
Decarboxylierung von Aminosäuren
Tyramin aus Tyrosin; mehrere wichtige Neurotransmitter, die als Katecholamine bezeichnet werden, leiten sich ebenfalls von Tyramin ab: Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin
Agmatin aus Arginin
Putrescin, Spermidin, Spermin aus Arginin, Glutamin oder Ornithin
Cadaverin aus Lysin, Glutamin oder Ornithin
ß-Phenylethylamin aus Phenylethylalanin
Serotonin und Tryptamin aus Tryptophan
Tyramin
None detected, Mayr & Schieberle (2012)
None detected, Novella-Rodriguez et al (2000)
Bier, Pilsner Lagerbier, 1,4 mg/L, Souci et al (2016)
6,85 mg/L, Kalac et al. (1997)
Obst
Referenzen:
